|
|||
Нәруыздың бірінші реттік құрылымыНә руыздың бірінші реттік қ ұ рылымы Полипептидтік тізбектегі ә ртү рлі аминқ ышқ ылдар қ алдық тарының бір-бірімен кезектесіп пептидтік байланысу ретін нә руыздың бірінші реттік қ ұ рылымы деп атайды. Кө птеген полипептидтер тізбегі 300-ден 500-ге дейін аминқ ышқ ылы қ алдығ ынан тұ рады. Алғ аш рет 1954 жылы Ф. Сенджеру нә руыз инсулин гормонының аминқ ышқ ылы қ алдығ ының реттілігін анық тады. Инсулин гормоны 51 аминқ ышқ ылынан тұ ратыны белгілі болды. Нә руыздың екінші реттік қ ұ рылымы Нобель сыйлығ ының лауреаты, атақ ты ғ алым Лайнус Полинг нә руыздың екінші реттік қ ұ рылымын ашқ ан. Полипептидті тізбектің кең істіктегі оралма тә різді болып келген пішінін нә руыздың екінші реттік қ ұ рылымы деп атайды. Бұ ғ ан нә руыздың жә не тырнақ тың нә руызы кератин жатады. Нә руыздың екінші реттік қ ұ рылымы мутектік байланыстар арқ ылы орындалады. Бір орамдығ ы NH-топтары мен кө ршілес орамдығ ы CO-топтары арасындығ ы тү зілетін сутектік байланыс арқ ылы оралым ұ сталынып тұ рады. Сутектік байланыстар коваленттік байланыстардан анағ ұ рлым ә лсіз. Бірақ бірнеше рет қ айталанғ анда, олар берік байланысады. Кө птеген сутектік байланыстар арқ ылы «тігілген» полипептидті оралым берік қ ұ рылым болып келеді. Нә руызда оралмалы бө ліктерінің бар болуы, оғ ан жылжымалылық, мық тылық, серпімділік қ асиет береді. Нә руызда цилиндр тә різді оралым бө ліктерінен басқ а аминқ ышқ ылы пролиннен тү зілетін, тізе тә різді бү гілетін бө ліктері де бар. Нә руыздың ү шінші реттік қ ұ рылымы Ү шінші реттік қ ұ рылымның тү зілуіне дисульфидті байланыстар ү лкен ү лес қ осады. Олар полипептидті тізбектің ә ртү рлі бө ліктерін байланыстырып, ө зіне тә н ілмектер қ ұ райлы. Бұ л кезде қ ұ рамында S атомы бар аминқ ышқ ылы – цистеиннің радикалдарының арасында байланыс тү зіледі. Бұ л ә лсіз байланыс, бірақ молекулалардың тағ ы да бү ктеліп шумақ талуының нә тижесінде беріктігі арта тү седі. Мұ ны нә руыз молекуласының ү шінші реттік қ ұ рылымы дейді.
|
|||
|