Катионы (мэкв/л) 1 страница

http://biokhimija.ru/azot-krovi/biohimija-krovi.html

Кровь отражает состояние и состав клеток

Кровь является жидкостью, состоящей из двух основных компонентов: плазмаи клетки (форменные элементы).

Форменные элементы представлены тремя видами клеток - эритроциты, лейкоциты, тромбоциты.

Плазма крови является раствором белков, электролитов, моносахаридов, низкомолекулярных азотсодержащих соединений, липопротеинов.

К азотсодержащим веществам крови относятся любые растворенные в плазме белки и такие небелковые вещества как мочевина, аминокислоты, креатин, креатинин, нуклеотиды и др.

При свертывании крови часть белков, отвечающих за этот процесс, теряет растворимость и вместе с форменными элементами образует сгусток. Жидкая часть крови, лишенная свертывающих белков, называется сыворотка.

Белки крови выполняют серьезные задачи

Функции белков плазмы крови

Многообразие белков крови приводит к тому, что они обладают многочисленными функциями:

· поддерживают постоянство коллоидно-осмотического давления крови – в первую очередь, альбумины,;

· участвуют в поддержании кислотно-основного состояния – альбумины, гемоглобин,

· удерживают в связанном состоянии и транспортируют ионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы, препятствуя их потере с мочой – альбумины и специфические транспортные белки,

· связываюти транспортируют органические вещества (углеводы, липиды, гормоны, лекарства, витамины, токсины) – альбумины и другие белки,

· определяют вязкость крови и сохраняют устойчивость эритроцитов и лейкоцитов в кровотоке, обеспечивают нормальный кровоток в капиллярах (реологические свойства крови) – белки свертывающей системы,

· специализированные белки, участвующие в свертывании крови (фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин и др.),

· обеспечивают иммунную защиту организма – иммуноглобулины, факторы системы комплемента, трансферрин и пропердин,

· обеспечивают неспецифическую защиту организма при повреждении тканей – белки острой фазы.

В крови пять фракций белков

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген, трансферрин; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

· печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,

· клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Существует довольно много различных методов разделения белков в зависимости от их некоторых качеств. Наиболее распространенным методом фракционирования белков крови является электрофорез..

Электрофорез белков

Ацетатцеллюлозная пленка, гель, специальная бумага (носитель) помещается на рамку, при этом противоположные края носителя свисают в кюветы с буферным раствором. На линию старта наносится сыворотка крови. Метод заключается в движении заряженых молекул белка по поверхности носителя под влиянием электрического поля. Молекулы с наибольшим отрицательным зарядом и наименьшим размером, т.е. альбумины, двигаются быстрее остальных. Наиболее крупные и нейтральные (γ-глобулины) оказываются последними.

На ход электрофореза влияет подвижность разделяемых веществ, находящаяся в зависимости от ряда факторов: заряд белков, величина электрического поля, состав растворителя (буферной смеси), тип носителя (бумага, пленка, гель).

Общий вид электрофореза

Количество выделяемых фракций определяется условиями проведения электрофореза. При электрофорезе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы в клинико-диагностических лабораториях выделяют 5 фракций (альбумины, α₁-, α₂-, β- и γ-глобулины), в то время как в полиакриламидном геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются многочисленные индивидуальные белки.

Электрофореграмма (вверху) и графический результат ее обработки (внизу)

На вид протеинограммы оказывают влияние только те белки, концентрация которых достаточно высока.

Нормальные величины белковых фракций плазмы крови

Нормальные величины фракций белков в ликворе и моче можно посмотреть здесь.

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α₂-глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм), соответствующих различным патологическим состояниям.

Белки острой фазы - быстро реагирующие белки

Белки острой фазы – большая группа белков сыворотки крови (в основном α-глобулинов) с молекулярной массой от 12 кДа до 340 кДа и различными функциями, объединенных по общему признаку – быстрое и значительное увеличение концентрации при бактериальной, вирусной, паразитарной инфекции, физической или химической травме, токсической или аутоиммунной реакции, злокачественных новообразованиях. Смысл данного увеличения заключается в повышении резистентности организма к свободно-радикальным реакциям, в ограничении повреждения тканей, в подавлении скорости размножения бактерий.

Синтезбелков острой фазы осуществляется печенью, моноцитами, лимфоцитами, нейтрофилами. Их концентрация зависят от стадии заболевания и/или от масштабов повреждений. Синтез белков включается и регулируется рядом медиаторов, среди которых цитокины, анафилотоксины и глюкокортикоиды.

К белкам острой фазы относят

o С-реактивный белок,

o сывороточный амилоид А,

o гаптоглобин,

o α₂-макроглобулин,

o церулоплазмин,

o α₁-гликопротеин,

o α₁-антитрипсин,

o орозомукоид,

o компоненты комплемента С₁-С₄, С₉.

Трансферрин также относят к белкам острой фазы, но его концентрация при воспалениях снижается – его называют негативным белком острой фазы.

Альбумин - белок плазмы крови

Белок синтезируется почти исключительно в печени. Хотя по классификации его относят к простым белкам, отмечается широкая микрогетерогенность молекул альбумина, что связано с количеством и качеством агрегированных с альбумином молекул.

Значение альбумина в крови заключается:

1. В поддержании коллоидно-осмотического давления;

2. Он является богатым и быстро реализуемым резервом белка;

3. Транспортная– альбумин переносит

· длинноцепочечные жирные кислоты – основная физиологическая функция сывороточного альбумина.

· пигменты (билирубин),

· катионы(например, Ca²⁺ и Mg²⁺), анионы (Cl^–),

· желчные кислоты,

· витамины,

· гормоны (альдостерон, прогестерон, гидрокортизон),

· органические красители,

· лекарственные вещества (дигоксин, барбитураты, пенициллин, ацетилсалициловая кислота, сердечные гликозиды).

Изменения количества белка в крови могут иметь как абсолютный (истинный), так и относительныйхарактер. Сдвиги абсолютного характера являются следствием колебаний содержания белка в крови. В свою очередь, относительные изменения зависят от объема крови, т.е. наблюдаются при обезвоживании или гипергидратации.

Гиперальбуминемия

Истинноеповышение концентрации белка в крови обычно не наблюдается.

Относительная гиперальбуминемия вызывается потерями внутрисосудистой жидкости в результате профузных поносов (например, холере), усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, несахарном диабете, при тяжелых и обширных ожогах и генерализованных перитонитах.

Гипоальбуминемия

Истинная (абсолютная) гипоальбуминемия связана:

· с недостаточным потреблением белка с пищей – заболевания желудочно-кишечного тракта, сужение пищевода при опухолях, частичное или полное голодание;

· со снижением синтеза белка в печени – несбалансированный аминокислотный состав пищи, хронические паренхиматозные гепатиты, интоксикации, злокачественные новообразования, лечение кортикостероидами;

· с усиленным распадом белка – кахексия, тяжелые инфекции, длительные воспалительные процессы, лихорадочные состояния, тиреотоксикозы;

· с потерей белка – нарушения проницаемости капиллярных стенок, кровоизлияния, ожоги, острые и хронические кровотечения, нефротический синдром.

Относительная гипоальбуминемия связана с нарушением водного баланса – гипергидратация при гиперальдостеронизме, при почечной недостаточности со снижением экскреции солей, при использовании для питья морской воды, при неадекватных инфузиях солевых растворов.

Альфа1-глобулины включают большинство белков острой фазы

Во фракции глобулинов наиболее исследованными являются α₁-антитрипсин, α₁-липопротеин и α₁-гликопротеин, α₁-фетопротеин, α₁-антихимотрипсин. Другими белками фракции являются транскортин, протромбин, антиплазмин, витамин В₁₂-связывающий белок.

Более подробно представители α1-глобулинов описаны здесь.

1. α₁-Антитрипсин (α₁-протеиназный ингибитор) является преобладающим белком данной фракции, образуется в печени, белок острой фазы. Белок является ингибитором многих протеиназ плазмы крови и обуславливает 92-94% от общей антипротеолитической функции крови.

2. α₁-Антихимотрипсин (ранее α₁-гликопротеин Шульца) является одним из реагирующих первыми белков острой фазы, представляет собой специфический ингибитор химотрипсина и слабо активен по отношению и к другим протеазам.

3. Орозомукоид (кислый α₁-гликопротеин) является белком острой фазы, синтезируется в печени. Функцией является связывание стероидов (прогестерон, тестостерон) и лекарств (пропранолол и лидокаин).

4. α₁-Фетопротеин – синтезируется в печени и желудочно-кишечном тракте плода. Функцией белка является поддержание осмотического давления крови, связывание материнских эстрогенов и предохранение плода от ее иммунной системы, участие в развитии печени. Диагностическое значение имеет, в первую очередь, для оценки правильного развития плода и срока беременности.

5. α-Липопротеины, также называемые липопротеинами высокой плотности (ЛПВП), в целом переносят холестерол от тканей к печени.

Альфа2-глобулины содержат протеазы и транспортные белки

Во фракции α₂-глобулинов наиболее важными для диагностики являются α₂-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин. Также к этой фракции относятся ангиотензиноген, α₂-гликопротеин связанный с беременностью, α₂-HS-гликопротеин, α₂-антиплазмин, белок A связанный с беременностью.

Более подробно о белках α2-фракции можно посмотреть здесь.

1. α₂-Макроглобулин – цинксодержащий белок острой фазы. Белок синтезируется в печени и в иммунокомпетентных клетках/ Контролирует развитие инфекций и воспалительных процессов, является ингибитором протеиназ крови – плазмина, пепсина, трипсина, химотрипсина, эндопептидаз, катепсина D, тромбина, калликреина.

2. Гаптоглобин – типичный представитель белков острой фазы, синтезируется в печени и в низких концентрациях присутствует во многих жидкостях организма – ликворе, лимфе, синовиальной жидкости, желчи.

Белок связывает a- и b-димеры гемоглобина плазмы и переносит данный комплекс в клетки РЭС и печени, что предохраняет организм от потери железа. Также он выполняет неспецифическую защитную функцию, комплексируясь с белковыми и небелковыми веществами, появляющимися при распаде клеток. Гаптоглобин также участвует в транспорте витамина В12.

3. Церулоплазмин (ферроксидаза), содержит 8 атомов меди (90% всей меди плазмы). Это белок острой фазы, способствует взаимодействию железа и апотрансферрина, участвует в обмене биогенных аминов (адреналина, норадреналина, серотонина) и аскорбиновой кислоты, регулирует уровень симпатических медиаторов мозга, является сывороточным антиоксидантом, восстанавливает О₂ до воды и предотвращает окисление ненасыщенных жирных кислот. Отчасти церулоплазмин транспортирует ионы меди из печени в другие органы.

Бета-глобулины - это чаще транспортные белки

Фракция β-глобулинов содержит трансферрин, гемопексин, компоненты комплемента. В свежей сыворотке эта фракция часто разделена, меньшая β₂-фракция в основном обусловлена β-липопротеинами (ЛПНП). Более подробно белки данной фракции описаны здесь.

1. Трансферрин – гликопротеин плазмы, имеет два центра связывания железа, присоединяет только трехвалентное железо вместе с анионом гидрокарбоната, синтезируется в печени и ретикуло-эндотелиальной системой. Функции белка заключаются в связывании железа, превращении его в деионизированную форму и транспорте между тканями, в основном, между печенью и костным мозгом.

2. Гемопексин – гемсвязывающий гликопротеин, синтезируется в гепатоцитах, также связывает порфирин, гемсодержащие хромопротеины (гемоглобин, миоглобин, каталазу), доставляя их в печень, где происходит распад гема и связывание железа с ферритином.

3. Стероид-связывающий β-глобулин синтезируется в печени, связывает половые гормоны тестостерон, эстрадиол, другие 17-β-гидроксистероиды, что регулирует долю свободной (активной) фракции гормонов. Синтез белка стимулируется эстрадиолом, подавляется андрогенами.

В эту фракцию белков также входят липидпереносящие белки: β-липопротеины (липопротеины низкой плотности) и преβ-липопротеины (липопротеины очень низкой плотности).

Гамма-глобулины - защитные белки

Данная фракция белков содержит иммуноглобулины G, A, M, Е, D. Иммуноглобулины часто упрощенно называют антителами.

Иммуноглобулины G – основные иммуноглобулины сыворотки, осуществляют гуморальную защиту организма от бактерий и вирусов и их растворимых токсинов (антигенов). Активно транспортируются через плаценту. У детей должная концентрация достигается только к 1,5-2 годам.

Иммуноглобулины А осуществляют местный иммунитет на слизистых поверхностях дыхательных путей (носовой и бронхиальный секрет) и кишечного тракта. Они присутствуют в женском молозиве, слезе, слюне. После рождения количество секреторного IgA (на слизистых) достигает уровня взрослых уже на 2-3 неделе жизни, сывороточного IgA – только к 14-15 годам.

Иммуноглобулины М появляются в процессе формирования иммунного ответа, являясь первичными антителами. Вскоре после рождения их уровень нарастает, достигает максимума к 9 месяцу жизни, после чего снижается и восстанавливается только к 20-30 годам.

Иммуноглобулины Е вырабатываются плазматическими клетками и участвуют в аллергических реакциях организма.

Иммуноглобулины D не имеют четкой сформированной функции. Предполагается, что они регулируют активность других иммуноглобулинов.

Многие белки крови являются ферментами

Изменения в специфических ферментативных процессах могут быть причиной или следствием различных патологических состояний. Большинство ферментативных процессов локализованы внутри клеток, но определение активности ферментов внеклеточной среды (сыворотка, плазма, слюна, моча) имеет диагностическое значение и носит название энзимодиагностика.

Для правильной трактовки результатов врачу необходимо знать основы энзимодиагностики, иметь информацию о тканевой локализации фермента, его активности в различных компартментах клетки, влиянии на активность фермента принимаемых пациентом лекарств, устойчивости фермента при хранении, наличия изоферментых форм и т.п.

Причины изменения активности ферментов в крови

Степень изменения активности ферментов клеточного метаболизма в сыворотке крови зависит от массыпораженного органа, распределения ферментов между тканями, локализацииферментов во внутриклеточных органеллах. При воспалительных процессах из клетки в первую очередь выходят цитоплазматические ферменты, при прогрессировании заболевания наблюдается некроз клеток и происходит разрушение органелл. В плазме обнаруживаются ферменты митохондрий и лизосом. Например, аланинаминотрансфераза(АЛТ, АлАТ) локализована в цитоплазме, а аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) и в цитоплазме, и в митохондриях, глутаматдегидрогеназа– митохондриальный фермент.

Повышение активности в сыворотке крови может быть результатом ускорения процессов:

· синтеза – щелочная фосфатаза при рахите, гепатите,

· некроза клеток – АлАТ, АсАТ, ЛДГ, КК при инфаркте миокарда, кислая фосфатаза при аденоме простаты, липаза, амилаза при панкреатитах,

· понижения выведения – щелочная фосфатаза при желчнокаменной болезни,

· повышения проницаемости клеточных мембран – АлАТ, АсАТ, ЛДГ при гепатите.

Снижение активности вызывается:

· уменьшением числа клеток, секретирующих фермент (холинэстераза при циррозе печени),

· недостаточностью синтеза,

· увеличением выведения фермента,

· торможением активности в результате действия протеиназ.

В ряде случаев определенное диагностическое значение имеет установление взаимоотношений между изменением активности отдельных ферментов и получение своеобразных ферментных спектров крови. При этом удается установить достоверные ферментные симптомы отдельных заболеваний.

Например,

· острые гепатиты характеризуются резким увеличением активности аланин- и аспартатаминотрансфераз и альдолазы,

· инфаркт миокарда сопровождается увеличением активности лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы,

· при механических желтухах характерным является нарастание содержания щелочной фосфатазы без большого увеличения активности аминотрансфераз и альдолазы.

Ферменты сыворотки крови

I. Ферменты, секретируемые в плазму, и выполняющие в ней специфические функции – истинноплазменные ферменты. В плазме их активность много больше, чем в органах (церулоплазмин, псевдохолинэстераза, липопротеинлипаза, белковые факторы систем свертывания крови, фибринолизаи кининогенеза, ренин).
Снижение активности этих ферментов в плазме будет свидетельствовать о снижении синтетической способности клеток или о накоплении ингибиторов в плазме крови.

II. Ферменты, не характерные для плазмы – органоспецифичные. Именно определение активности этих ферментов чаще всего используют для верификации диагноза и контроля лечения. Выделяют две группы органоспецифичных ферментов:

1.Ферменты клеточного метаболизма (индикаторные) – их активность резко повышается в плазме крови в случае нарушения проницаемости клеточных мембран или их альтерации:

Например,

· при изменениях со стороны сердечной мышцы происходит повышение активности сердечного изофермента креатинкиназы(КК-MB), изоферментов лактатдегидрогеназы1 и 2 (ЛДГ-1 и ЛДГ-2), аспартатаминотрансферазы,

· нарушения скелетных мышц – мышечного изофермента креатинкиназы(КК-MM), алкогольдегидрогеназы,

· костной ткани – щелочной фосфатазы (ЩФ), альдолазы(АЛД),

· предстательной железы – кислой фосфатазы,

· гепатоцитов – аланинаминотрансферазы, глутаматдегидрогеназы, холинэстеразы, сорбитолдегидрогеназы,

· желчевыводящих путей – щелочной фосфатазы, γ-глутамилтранспептидазы (γ-ГТП).

2. Ферменты, экскретируемые в выводные протоки желчных путей, панкреатические и слюнные протоки. В норме активность таких ферментов в плазме намного ниже, чем в клетках и имеет постоянное значение (α-амилаза, липазаподжелудочной железы). Изучение активности этих ферментов позволяет судить о функционировании соответствующего органа.

Единицы измерения активности ферментов

Активность ферментов выражают в каталах (1 катал = 1 моль/с), в единицах активности (1 Е = мкмоль/мин или 1 U, 1 unit - стандартная международная единица фермента), в производных от других единиц измерения (моль/с×л, мкмоль/с×л, мкмоль/ч×мл, мг/ч×мл, в мккат/л).

Не весь азот крови находится в белках

Низкомолекулярные азотистые вещества в крови представлены, главным образом, продуктами обмена белков и нуклеиновых кислот. Эти вещества остаются в надосадочной жидкости или фильтрате после осаждения крупномолекулярных белков и составляют остаточный азот крови.

Увеличение остаточного азота (азотемия) по своему характеру может быть абсолютным, связанным с действительным накоплением азотистых компонентов в крови, и относительным, связанным с дегидратацией. В свою очередь, абсолютная азотемия может быть ретенционная (почечного происхождения) и продукционная. Ретенционная возникает в результате задержки выведения и различается на азотемии почечного происхождения (заболевания клубочков – нефриты, туберкулез почек, нефросклероз и т.д.) и внепочечногопроисхождения. Внепочечные в свою очередь подразделяются на надпочечные(результат нарушений гемодинамики и падения фильтрационного давления при сердечно-сосудистой недостаточности, снижении артериального давления) и подпочечные(при гипертрофии или аденоме простаты, почечнокаменной болезни). Продукционная азотемия выявляется при всех состояниях, связанных с увеличением распада белка, от ретенционной ее отличает повышение содержания аминокислот в крови, а также одновременное накопление азотистых компонентов в крови и моче.

Происхождение и типы азотемий

Фракции остаточного азота

Раньше в лабораториях широко использовалось определение общего содержания остаточного азота. Так как показатель включает различные низкомолекулярные азотсодержащие вещества, более информативным является определение отдельных фракций остаточного азота. К фракциям остаточного азота относится мочевина (перейти) (около 50%), аминокислоты (около 25%), эрготионеин (строение) (около 8%), креатин и креатинин (до 7,5%) (перейти), пептиды, нуклеотиды и азотистые основания (около 5%) (перейти), мочевая кислота (до 4%) (перейти), аммиак и индикан (0,5%).

Метаболизм железа

Для абсорбции железа нужны особые системы

Суточная потребность

С пищей в сутки должно поступать для мужчин 10 мг, для женщин детородного возраста в связи с регулярной кровопотерей – 20 мг, у женщин при беременности – 40-50 мг и при лактации – 30-40 мг.

Пищевые источники

Всасывание

При попадании в желудок под действием HCl желудочного сока железо высвобождается из элементов пищи.

Всасывание происходит в проксимальном отделе тонкого кишечника в количестве около 1,0-2,0 мг/день (10-15% пищевого железа). При этом железо должно быть в виде двухвалентногоиона, в то же время с пищей поступает преимущественно трехвалентноежелезо. Для восстановления Fe3+ в Fe2+ используется аскорбиновая кислота и соляная кислота. Только железо мясных продуктов находится в двухвалентной гемовой форме, и поэтому хорошо всасывается.

Обнаружены три способа перемещения железа из просвета кишечника в энтероциты:

1. Негемовое железо (III) захватывается интегрином и при помощи мобилферрина перемещается в цитозоль.

2. Негемовое железо (III) восстанавливается до Fe (II) при помощи аскорбиновой кислоты, соляной кислоты или при участии ферроредуктазы (DcytB, дуоденального цитохрома B) и далее переносится внутрь белком DMT-1 (divalent metal ion transporter-1).

3. Гемовое железо связывается с белком НСР1 (heme carrier protein 1), и в цитозоле высво-бождается из гема при действии гемоксигеназы.

После всасывания формируется пул внутриклеточного железа. В зависимости от насыщенности железом трансферрина оно может:

· остаться в клетке в составе ферритина (Fe³⁺),

·выходить из клетки при помощи ферропортина, окисляться феррооксидазой (гефестином) и связываться с трансферрином (Fe³⁺).

· и связываться с трансферрином (Fe³⁺).связываться с трансферрином (Fe³⁺).

Три пути всасывания железа в кишечнике

Железо мясных продуктов усваивается на 20-30%, из яиц и рыбы – на 10-15%, из растительных продуктов – на 1-5%.

Наличие в пище фитиновойкислоты (сухие завтраки, растительные продукты), кофеинаи танина(чай, кофе, напитки), фосфатов, оксалатов (растительные продукты) ухудшает всасывание железа, т.к. образуются нерастворимые комплексы.

Железо входит в состав белков

Железо в организме находится в составе:

· примерно 25% всего железа в запасной форме (в комплексе с белком ферритином) в селезенке, костном мозге, печени,

· в составе гемоглобина – около 2/3 всего количества,

· в миоглобине и других внутриклеточных гемопротеинах (каталаза, цитохромы и др.),

· только 0,1% железа находится в плазме крови.

Железосодержащие белки

К железосодержащим белкам относятся:

1. Гемопротеины– гемоглобин, миоглобин, цитохромы, цитохромоксидаза, гомогентизатоксидаза, пероксидаза, миелопероксидаза, каталаза, тиреопероксидаза.

2. Железофлавопротеины– цитохром-с-редуктаза, сукцинатдегидрогеназа, НАДФ-оксидаза (в гранулоцитах), ацил-S-КоА-дегидрогеназа, ксантиноксидаза, пролил-гидроксилаза и др.

3. Железосвязывающие белки – трансферрин, ферритин, гемосидерин, мобилферрин, лактоферрин и др.

Метаболизм железа

После всасывания железо либо откладывается в клетках кишечника в составе ферритина, либо сразу попадает в кровоток и в комплексе с трансферрином переносится в клетки печени, костного мозга или других тканей. Нагруженный железом трансферрин взаимодействует со своим специфическим мембранным рецептором.

рецептором.

Пути поступления и использования ионов железа

После образованиятройного комплекса (железо, трансферрин, рецептор) он перемещается в цитоплазму через инвагинацию мембраны и образование эндосом. На мембране эндосомы присутствует H⁺-АТФаза, создающая кислый рН внутри эндосом. В результате железо диссоциирует из комплекса и составляет свободный пул. Далее оно может доставляться мобилферрином в митохондрии и встраиваться в порфириновое кольцо гема, включаться в железопротеины или депонироваться с ферритином. Запасы железа в организме находятся в основном в гепатоцитахи макрофагах. Большая часть железа, необходимого организму, непрерывно поступает из макрофагов при его рециркуляции после утилизации стареющих эритроцитов или других клеток.

12 3 4 5 Следующая ⇒