2. Ферменты і ферментатыўны каталіз.

Біяхімічныя рэакцыя абмену рэчываў не могуць у абсалютнай большасці ісці самаадвольна, яны ідуць дзякуючы ферментам.

Ферменты – гэта біялагічныя каталізатары біяхімічных рэакцый бялковай прыроды.

Функцыі ферментаў:

1. Ажыцяўляюць каталіз біяхімічных рэакцый.

2. Забяспечваюць узаемасувязь і ўпарадкаванасць рэакцый.

3. Праз ферменты ажыцяўляецца рэгуляцыя метабалізму.

Ферменты падзяляюцца на простыя (пратэіны) і складаныя (пратэіды), якія маюць бялковую частку (апафермент) і небялковую частку (кафактар).

Тыпы кафактараў:

1. Прастатычная група – гэта небялковая частка, якая не адзяляецца ад бялковай часткі фермента (ФАД, ФМН).

2. Кафермент – арганічная малекула, якая можа лёгка аддзяліцца ад бялковай часткі фермента (НАД, НАДФ).

3. Іёны металаў – могуць уваходзіць у склад малекул ферментаў ці могуць не ўваходзіць у іх склад, але выконваюць функцыі злучэння малекулы фермента з малекулай субстрата, г. з. бялковую частку з небялковай (Fe, Cu, Co, Mg, Ca, K, Mn, Zn і іншыя).

Асобыя часткі малекулы фермента ўтвараюць актыўны цэнтр. Ён забяспечвае сувязь малекулы фермента з малекулай субстрату.

Некаторыя кафактары уваходзяць у склад рэчываў, якія неабходны арганізму для жыццядзейнасці і называюцца вітамінамі. Вітаміны – физіялагічна актыўныя рэчывы, якія ўдзельнічаюць у метабалічных працэсах.

Ферменты забяспечваюць працяканне біяхімічнай рэакцыі шляхам зніжэння яе энергетычнага бар’еру да узроўню, які пераадольваецца пры звычайных умовах.

Ферментатыўная рэакцыя працякае ў тры этапы: утварэнне фермент-субстратнага комплексу, актыва-цыя ФСК, утварэнне прадуктаў рэакцыі і аддзяленне іх ад фермента.

Уласцівасці ферментаў:

1. Спецыфічнасць – абумоўлена тым, што на мале-кулярным узроўні канфармацыя фермента адпавядае канфармацыі малекулы субстрату. Гэта азначае, што малекула субстрату, па Э. Фішэру (ням. біяхімік) “падыходзіць да фермента як ключ да замка” і таму субстрат можа далучацца толькі да свайго фермента.

2. Высокая каталітычная актыўнасць. Ферменты каталізуюць рэакцыі значна хутчэй, чым неарганічныя каталізатары (плаціна, серная кісліна і інш. ).

Ферментатыўная актыўнасць расліннай тканкі, у якой утрымліваецца фермент, разлічваецца па формуле: Аф = Р/tM; дзе А – колькасць прадуктаў ферментатыўнай рэакцыі, ўтвораных за адзінку часу ў разліку на адзінку масы расліннай тканкі, ў якой знаходзіцца вывучаемы фермент; Р – колькасць прадуктаў ферментатыўнай рэакцыі; t – працяглась рэакцыі; М – маса расліннай тканкі.

Р/t=Vф – хуткасць ферментатыўнай рэакцыі.

3. Лабільнасць – зменлівасць актыўнасці. Работа ферментаў залежыць ад знешняга асяродзя – ад тэмпературы і ад рН. Пры 60 градусах Цэльсія бялкі-ферменты дэнатуруюць, а значыць гібнуць клеткі. Тэмпература жыццядзейнасці клеткі змяняецца ад 0 да 60 градуса па Цэльсію. Тэмпературны оптымум знаходзіцца ў межах 35-40 градусаў.

Для кожнага фермента ёсць свой аптымальны рН, пры якім актыўнасць найбольшая. Адхіленне рН ад оптымуму, вядзе да парушэння канфармацыі малекулы і фермент перастае каталізаваць.

Залежнасць хуткасці рэакцыі (і актыўнасці фермента) ад рН:

Класіфікацыя і наменклатура ферментаў. Ферменты дзеляцца на 6 класаў. Наменклатура – назвы ферментаў.

Першы клас ферментаў – аксідарэктуктазы. Яны ажыццяўляюць каталіз акісляльна-аднаўляльных рэакцый.

Віды рэакцый, якія катализуюць аксіда-рэдуктазы:

1. Рэакцыі пры якіх адбываецца перанос электронаў.

AFe²⁺ AFe³⁺ + ē

2. Рэакцыі пры якіх адбываецца перанос вадароду:

А^d^- Н2^б+ А⁰ + 2H⁺ + 2ē

3. Калі пераносіцца кісларод:

А^d⁺ О2^d^- А⁰ + O2⁰

Кафактары аксідарэдуктаз, якія каталізуюць рэакцыі тыпу 2:

НАД – нікацінаміддынукліятыд

Каферменты

НАДФ – нікацінаміддынукліятыдфасфат

ФАД – флавінадэніндынукліятыд

Прастатычныя групы

ФМН – флавінмонанукліятыд

Ферменты, якія каталізуюць рэакцыі 1 тыпу, маюць у якасці прастатычнай групы цытахромы. Асновай будовы малекулы з'яўляецца парфірынавая структура, як у хларафіла. Аднак замест магнію там – жалеза.

⇐ Предыдущая 123 Следующая ⇒