11. первичная , вторичная структуры белка.

11. первичная, вторичная структуры белка.

1стр-ра- последоват. Аминокисл ост-ов в виде цепочки. Ам. к-ты в полипептидной цепочке соед. Ковалентными(пептидн) связями CO-NH. Особенности пепт. связей: атомы располаг. в одной пл-ти, конфигурация наз-ся планарной(плоской). Кислород карбокс группы и водород аминогр. могут нах-ся в цис и транс положении. В белках ам. к-ты чаще связаны транс-пептидной связью(более прочная), редко цис пептидной (остатки пролина)

Большинство белков имеет более сложную пространств расположение - 2 структуру.

- 2стр-ра стабилизирована водородн связями.

- кислород кажд пептидн группы образ водородн связь с NH группой и образ a спираль, b структура, b изгиб.

- в a спирали каждая карбонильная группа образ водор. связь с NH группой 4 по ходу цепи пептидн связи.

- энергия связей не велика, но больш их кол-во приводит к образован дост прочной белков мол-лы в виде спирали.

12 третичная и четвертичн стр-ры, биологич роль.

При 3 стр-ре полипептидн цепь уложена в виде клубка, такие белки наз-ют глобулярными( хорошо растворимы в воде –яичн белок, козеин молока) или фибриллярными (не раствор в воде белки мышц, костей; фибрин) Связи учавств в 3 стр-ре:

-ионные м/д разряж гр. NH3⁺ и COO^-

-водородные через водород нах-ся м/у двумя электроотрицат атомами радикала стаби

- ковалентные (дисульфитные) м/у двумя мол-ми цистеина лизир

- вандерваальсовые связи

- гидрофобные отталкиваются от мол-л воды внутрь белковой мол-лы (эффект слипания)

- электростатические м/у разряжен радикалами

4 стр-ра представл собой симметр построенные комплексы, образованные за счет нековал взаимодействий. Она хар-ся только для больших белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Гемоглобин 4 -2a и 2b

Биологич. смысл

1 экономия гинетического материала

ДНК и РНК

2 сведение к минимуму ошибок синтеза

Существование 4стр-ры позаоляет регулировать активность ферментор-спец белки катализир хим реакции в организме.

12 Следующая ⇒