БЕЛКИ. Химические свойства

БЕЛКИ

Белки – природные полимеры, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Играют фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности живых организмов.

По химическому составу белки делят на две основные группы. Протеины (простые белки) – белки, при гидролизе, которых образуются только аминокислоты. Протеиды (сложные белки) – белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие соединения, например углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты, фосфорные кислоты.

В состав белков входит более 25 различных аминокислот. Белки различаются по качественному и количественному содержанию аминокислот, по взаиморасположению аминокислотных остатков.

Белковая молекула имеет сложное строение. Может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда - более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков составляет от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

Белки имеют сложную структуру:

1. Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Рисунок 1 Уровни организации белковой молекулы

Вторичная структура − это пространственное расположение полипептидной цепочки в виде α -спирали. Она стабилизирована водородными связями, амидными (-N-H) и карбонидными (-C=O) группами.

Под третичной структурой понимают пространственное расположение α -спирали в виде глобулы, стабилизированной всеми видами связей между аминокислотными остатками. Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, называемых доменами. Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками дисульфидными мостиками − S− S−.

Большинство белков имеют третичную структуру, но некоторые имеют

Четвертичную структуру - это сложный комплекс объединенных третичных структур. Примером может служить молекула гемоглобина (четыре субъединицы), вирус табачной мозаики (2130 субъединиц).

Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся.

Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это – основной строительный материал тканей: сухожилий. Мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде не растворимы.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд жизненных функций, требующих их подвижности. Поэтому они растворимы в воде либо в растворах кислот или оснований и имеют коллоидную структуру.

Химические свойства

1 Денатурация - необратимое осаждение (свертывание) белков при нагревании, под действием сильных кислот или оснований, солей тяжелых металлов или других реагентов. При денатурации происходит изменение во вторичной и третичной структурах белка.

2. Гидролиз – основа процесса пищеварения. В желудке под действием ферментов и соляной кислоты происходит разрушение первичной структуры белка. В результате гидролиза белковые молекулы распадаются на аминокислоты.

3. Качественные (цветные) реакции:

А) Биуретовая реакция:

Белок + NaOH + CuSO₄→ фиолетовое окрашивание

Б) Ксантопротеиновая реакция:

Белок + HNO₃(концент. ) → желтое окрашивание

12 Следующая ⇒