Темы рефератов

Темы рефератов

1. Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта: локализация, регуляция секреции, биологические эффекты.

Замолодчикова Т. С. Сериновые протеазы слизистой тонкого кишечника - локализация, функциональные свойства, физиологическая роль. // Биохимия. – 2012. - Т. 77, № 8. - С. 989-1001.

Коротько Г.Ф. Регуляция экзосекреции поджелудочной железы. // Успехи физиологических наук. – 2009. - Т. 40, № 1. - С. 27-43.

Тимофеева Н.М. Гидролазы тонкой кишки. // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. – 1998. - Т. 8, № 1. - С. 41-47

Мембранный гидролиз и транспорт: новые данные и гипотезы. Под ред. А.М. Уголева. Л.: Наука, 1986. - 240 с.

Уголев А.М., Рабдиль О.С. Гормоны пищеварительной системы. Физиология, патология, теория функциональных блоков. – М., Наука, 1995. – 283 с.

2. Механизмы всасывания аминокислот в кишечнике. Транспорт аминокислот через клеточные мембраны. Дефекты мембранного транспорта аминокислот.

Рябов С.И., Наточин Ю.В. Функциональная нефрология. СПб, Лань, 1997 – 304 с.

Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы общей патологии. Часть 2. Основы патохимии. СПб, ЭЛБИ, 2000. – 688 с.

Тимофеева Н.М., Иезуитова П.Н., Громова Л.В. Современные представления о всасывании моносахаридов, аминокислот и пептидов в тонкой кишке млекопитающих. // Успехи физиологических наук. - 2000. - Т. 31, № 4. - С. 24-37.

Мембранный гидролиз и транспорт: Новые данные и гипотезы. Под ред. А.М. Уголева. Л.: Наука, 1986. - 240 с.

Уголев А.М. Естественные технологии биологических систем. Л.: Наука, 1987. –317 с.

Биохимия мозга. Под ред. И.П. Ашмарина, П.В. Стукалова, Н.Д. Ещенко. СПб.: Изд-во СПбГУ, 1999. – 328 с.

3. Убиквитин-зависимый протеолиз. Механизмы, биологическая роль.

Цимоха А.С. Протеасомы: участие в клеточных процессах. // Цитология. - 2010. - Т. 52, № 4. - С. 277-300.

Сорокин А.В., Ким Е.Р., Овчинников Л.П. Протеосомная система деградации и процессинга белков. // Успехи биологической химии. – 2009. - Т. 49. - С. 3-76.

Мартынова Е.А., Гаппаров М.М. Энергозависимый протеолиз и регуляция обмена белка. // Вопросы питания. - 2007. - Т. 76, № 1. - С. 4-13.

4. Протеазы катепсинового ряда: структура, биологические функции.

Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука, 2001. –

423 с.

Кокряков В.Н. Биология антибиотиков животного происхождения. СПб.: Наука, 1999. – 162 с.

Герасимов А.М., Борзова Н.Ю., Керимкулова Н.В., Павлов А.В. Катепсин D – его физиологическая роль и использование в медицине (обзор литературы). // Клиническая лабораторная диагностика. - 2009. - № 3. - С. 3-4.

Макарова В.Г., Романов Б.К. Регуляция лизосомальной активности миокарда. // Российский медико-биологический вестник имени академика И.П. Павлова. - 2003. - № 1-2. - С. 174-183.

5. Протеазы тучных клеток: структура, биологические функции.

Быков В.Л. Секреторные механизмы и секреторные продукты тучных клеток. // Морфология. - 1999. - Т. 115, № 2. - С. 64-72.

Лазарев А.Ф., Бобров И.П., Черданцева Т.М. и др. Тучные клетки и опухолевый рост. // Сибирский онкологический журнал. - 2011. - № 4. - С. 59-63.

Кондашевская М.В. Тучные клетки и гепарин – ключевые звенья в адаптивных и патологических процессах. // Вестник РАМН. - 2010. - № 6. - С. 49-54.

Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука, 2001. –

423 с.

6. Матриксные металлопротеиназы: роль в метаболизме у человека в норме и при патологии.

Рогова Л.Н., Шестернина Н.В., Замечник Т.В., Фастова И.А. Матриксные металлопротеиназы, их роль в физиологических и патологических процессах. // Вестник новых медицинских технологий. - 2011. - Т. 18, № 2. - С. 86-89.

Ярмолинская М.И., Молотков А.С., Денисова В.М. Матриксные металлопротеиназы и ингибиторы: классификация, механизм действия. // Журнал акушерства и женских болезней. - 2012. - Т. 61, № 1. - С. 113-125.

Соловьева Н.И. Матриксные металлопротеиназы и их биологические функции. // Биоорганическая химия. - 1998. - Т. 24, № 4. - С. 245-255.

Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука, 2001. – 423 с.

7. Кальцийзависимые протеиназы (кальпаины): строение, регуляция, функции.

Немова Н.Н., Лысенко Л.А., Канцерова Н.П. Протеиназы семейства кальпаинов. Структура и функции. // Онтогенез. - 2010. - Т. 41, № 5. - С. 381-389.

Бондарева Л.А., Немова Н.Н. Молекулярная эволюция внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ. // Биоорганическая химия. - 2008. - Т. 34, № 3. - С. 295-302.

8. Ингибиторы сериновых протеаз (серпины) плазмы крови: их виды, биологические эффекты.

Назаров П.Г. Реактанты острой фазы воспаления. СПб.: Наука, 2001. – 423 с.

Шиффман Ф.Дж. Патофизиология крови. М.-СПб.: Изд-во «БИНОМ»-«Невский диалект», 2000. – 448 с.

Пузырев В.П., Савюк В.Я. Молекулярные основы и клинические аспекты недостаточности альфа1-антитрипсина. // Пульмонология. - 2003. - № 1. - С. 105-115.

Кирпиченок Л.Н. Значение компонентов системы протеолиза в регуляции воспалительных реакций. // Медико-биологические проблемы жизнедеятельности. - 2010. - № 2 (4). - С. 15-23.

Братчик А.М. Клинические проблемы фибринолиза. Киев, Здоров’я. 1993. – 344 с.

9. Макроглобулин: строение, биологические эффекты.

Зорин Н.А., Зорина В.Н., Зорина Р.М., Левченко В.Г. Универсальный регулятор – а2-макроглобулин (обзор литературы). // Клиническая лабораторная диагностика. - 2004. - № 11. - С. 18-21.

Зорин Н.А., Зорина В.Н., Зорина Р.М. Роль белков семейства макроглобулинов в регуляции воспалительных реакций. // Биомедицинская химия.- 2006. - Т. 52, № 3. - С. 229-238.

Дорофейков В.В., Фрейдлин Т.С., Щербак И.Г. Альфа-2-макроглобулин как главный цитокин-связывающий белок плазмы крови. // Медицинская иммунология. - 1999. - Т. 1, № 5. - С. 5-12.

10. Эндотелин-превращающий фермент и эндотелины: регуляция образования, биологические эффекты.

Гомазков О.А. Эндотелин в кардиологии: молекулярные, физиологические и патологические аспекты. // Кардиология. - 2001. - № 2. - С. 50-58.

Патарая С.А., Преображенский Д.В., Сидоренко Б.А., Масенко В.П. Биохимия и физиология семейства эндотелинов. // Кардиология. - 2000. - № 6. - С. 78-84.

Гомазков О.А. Пептиды в кардиологии. Биохимия. Физиология. Патология. Информация. Анализ. М.: «Материк Альфа», 2000. – 143 с.

11. Рецепторы, активируемые протеазами (PAR рецепторы): структура, механизмы активации, эффекты.

Двадненко К.В., Водолажский Д.И. Структурно-функциональные особенности рецепторов, активируемых протеазами. // Вестник Южного научного центра РАН. - 2009. - Т. 5, № 1. - С. 94-106.

Давыдова О.Н., Яковлев А.А. Активируемые протеазами рецепторы и нейропластичность: PAR рецепторы как возможная мишень для катепсина В. // Нейрохимия. - 2010. - Т. 27, № 1. - С. 5-13.

Балезина О.П., Герасименко Н.Ю. Дугина Т.Н., Струкова С.М. Особенности нейротропного действия тромбина. // Успехи физиологических наук. - 2004. - Т. 35, № 3. - С. 37-49.

Струкова С.М. Роль тромбоцитов и сериновых протеиназ в сопряжении свертывания крови и воспаления. // Биохимия. - 2004. - Т. 69, № 10. - С. 1314-1331.

12. Биогенные моноамины: образование, биологическая роль.

Биохимия мозга. Под ред. И.П. Ашмарина, П.В. Стукалова, Н.Д. Ещенко. СПб.: изд-во СПбГУ, 1999. – 328 с.

Крылин В.В. Катехоламины: биосинтез (лекция). // Клиническая лабораторная диагностика. - 2007. - № 3. - С. 21-35.

Лычкова А.Е. Механизмы развития серотонинэргического синдрома. // Успехи физиологических наук. – 2009. - Т. 40, № 2 - С. 47-71.

Сухарева Б.С., Дарий Е.Л., Христофоров Р.Р. Глутаматдекарбоксилаза: структура и каталитические свойства. // Успехи биологической химии. – 2001. - Т. 41. - С. 131-162.

Лелевич В.В., Виницкая А.Г., Лелевич С.В. Современные представления об обмене гамма-аминомасляной кислоты. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 4. - С. 275 – 281.

Курбат М.Н., Лелевич В.В. Обмен аминокислот в головном мозге. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 1 - С. 29- 34

13. Полиамины: образование, биологическая роль.

Сяткин С.П., Свинарев В.И., Залеток С.П. и др. Полиамины и психические заболевания. // Вестник РАМН. - 2006. - № 2. - С. 45-50.

Сяткин С.П., Березов Т.Т. Обмен полиаминов в злокачественных опухолях. // Вестник АМН СССР. - 1982. - № 3. - С. 10-21.

14. Моноаминооксидаза: строение, формы, специфичность. Лекарственные препараты как ингибиторы МАО.

Москвитина Т.А., Соловьева Н.И. Физиологическое значение аминооксидаз и методы определения их активности. // Клиническая лабораторная диагностика. - 2011. - №1. - С. 3-7.

Медведев А.Е., Веселовский А.В., Федченко В.И. Реналаза – новый секреторный фермент, осуществляющий селективную деградацию катехоламинов: достижения и проблемы. // Биохимия. – 2010. - Т. 75, № 8. - С. 1045 – 1054.

15. Креатин: образование в тканях, регуляция, физиологическая и диагностическая роль.

Рослый И.М., Абрамов С.В. Надмолекулярная организация и функции креатинфосфокиназной системы. // Успехи физиологических наук. – 2005. - Т. 36, № 3. - С. 65-71.

Нерсесова Л.С. Роль креатинкиназы и ее субстратов в центральной нервной системе в норме и при различных патологиях. // Журнал эволюционной физиологии и биохимии. - 2011. - Т. 47, № 2. - С. 120-127.

16. Карнозин: образование, биологическая роль.

Болдырев А.А. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине. М.: Изд-во МГУ, 1998. – 320 с.

Болдырев А.А., Стволинский С.Л., Федорова Т.Н. Карнозин: эндогенный физиологический корректор активности антиоксидантной системы организма. // Успехи физиологических наук. - 2007. - Т. 38, № 3. - С. 57-71.

Болдырев А.А. Карнозин: новые концепции для функций давно известной молекулы. // Биохимия. - 2012. - Т. 77, № 4. - С. 403-418.

17. Таурин: образование, биологические эффекты.

Кузьмина В.В., Гавровская Л.К., Рыжова О.В. Таурин. Влияние на экзотрофию и обмен веществ у млекопитающих и рыб. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. - 2010. - Т. 46, № 1. - С. 17-23.

Yamori Y., Taguchi T., Hamada A. et al. Таурин в норме и патологии: результаты экспериментальных и эпидемиологических исследований. // Российский кардиологический журнал. - 2010. - № 6. - С. 64-75.

Покровская Е.М., Гордеев И.Г., Волов Н.А., Кокорин В.А. Таурин в клинике внутренних болезней. // Российский кардиологический журнал. - 2011. - № 1. - С. 56-60.

18. S-аденозилметионин: образование, биологическая роль.

Буеверов А.О. Адеметионин: биологические функции и терапевтические эффекты. // Клинические перспективы в гастроэнтерологии, гепатологии. - 2001. - № 3. - С. 16-20.

Крылин В.В. Катехоламины: биосинтез (лекция). // Клиническая лабораторная диагностика. - 2007. - № 3. - С. 21-35.

Закуцкий А.Н., Субботина Т.Ф. Аргинин в эндокринной системе. // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. - 2005. - № 1. - С. 7-12.

19. Гипергомоцистеинемия: механизмы формирования, биологические эффекты.

Шевченко О.П. Гомоцистеин и его роль в клинической практике. // Клиническая лабораторная диагностика. // 2008. - № 11. - С. 25-32.

Цыбиков Н.Н., Цыбикова Н.М. Роль гомоцистеина в патологии человека. // Успехи современной биологии. - 2007. - Т. 127, № 5. - С. 471-481.

Жлоба А.А. Лабораторная диагностика при гипергомоцистеинемии. // Клинико-лабораторный консилиум. - 2009. - № 1. - С. 61-68.

Болдырев А.А. Молекулярные механизмы токсичности гомоцистеина. // Биохимия. - 2009. - Т. 74, № 6. - С. 725-736.

20. Метилированные производные аргинина и функция эндотелия.

Гилинский М.А. Асимметричный диметиларгинин: метаболизм, аргининовый парадокс, патофизиология. // Успехи физиологических наук. - 2007. - Т. 38, № 3. - С. 21-39.

Жлоба А.А. Асимметричный диметиларгинин в качестве медиатора и маркера развития эндотелиальной дисфункции. // Артериальная гипертензия. -2007. - Т. 13, № 2. - С. 119-127.

Родионов Р.Н., Блохин И.О., Галагудза М.М. и др. Асимметричный диметиларгинин и его роль в этиологии и патогенезе сердечно-сосудистых заболеваний. // Артериальная гипертензия. - 2008. - Т. 14, № 4. - С. 306-314.

Марков Х.М. Молекулярные механизмы дисфункции сосудистого эндотелия. // Кардиология. - 2005. - № 12. - С. 62-72.

21. Аргинин: особенности метаболизма в разных тканях.

Курбат М.Н., Лелевич В.В. Обмен аминокислот в головном мозге. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 1. - С. 29– 34.

Марков Х.М. Молекулярные механизмы дисфункции сосудистого эндотелия. // Кардиология. - 2005. - № 12. - С. 62-72.

22. Метаболизм глутамата и функция нейрона.

Биохимия мозга. Под ред. И.П. Ашмарина, П.В. Стукалова, Н.Д. Ещенко. СПб.: изд-во СПбГУ, 1999. – 328 с.

Мошарова И.В., Сапецкий А.О., Косицын Н.С. Общие физиологические механизмы воздействия глутамата на центральную нервную систему. // Успехи физиологических наук. - 2004. - Т. 35, № 1. - С. 20-42.

Курбат М.Н. L-Глутамат: современный взгляд на известную аминокислоту. // Нейрохимия. - 2009. - Т. 26, № 3. - С. 202-207.

Курбат М.Н., Лелевич В.В. Обмен аминокислот в головном мозге. // Нейрохимия. – 2009. - Т. 26, № 1. - С. 29– 34.

23. Роль витаминов в обмене аминокислот.

Луцкий И.С. Витамины группы В в клинической практике. // Международный неврологический журнал. - 2007. - Т. 12. № 2. - http://neurology.mif-ua.com/archive/issue-1868/article-1887

Морозкина Т.С., Мойсеенок А.Г. Витамины: Краткое рук. для врачей и студентов мед., фармацевт. и биол. специальностей. Минск: ООО «Асар», 2002, - 112 с.

24. Гипераммониемии: виды энзимопатий, принципы коррекции.

Марри Р. и соавт. Биохимия человека: в 2-х томах. Т. 1. М.: Мир, 1993.

Биохимия. Учебник для ВУЗов. Под ред. Е.С. Северина. М.: «ГЭОТАР-МЕД», 2004. – 784 с.

Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы общей патологии. Часть 2. Основы патохимии. СПб, ЭЛБИ, 2000. – 688 с.

25. Нарушения обмена ароматических аминокислот: виды энзимопатий, принципы коррекции.

Марри Р. и соавт. Биохимия человека: в 2-х томах. Т. 1. М.: Мир, 1993.

Копылова Н.В. Фенилкетонурия: классификация, диагностика, диетотерапия. // Вопросы детской диетологии. - 2004. - Т. 2, № 6. - С. 31-46.

Студеникин В.М., Боровик Т.Э., Бушуева Т.В. Фенилкетонурия у детей и ее лечение. // Лечащий врач. - 2011. - № 9. - С. 55-59.

Строкова Т.В., Журкова Н.В., Павловская Е.В., Каганов Б.С. Наследственные метаболические болезни печени: 3. Нарушения промежуточного метаболизма; 4. Редкие генетические заболевания, протекающие с поражением печени. // Вопросы практической педиатрии. - 2009. - Т. 4, № 6. - С. 32-39.

Крылин В.В. Катехоламины: биосинтез (лекция). // Клиническая лабораторная диагностика . - 2007. - № 3. - С. 21-35.

26. Прионные белки: особенности их строения и конформационных переходов.

Григорьев В. Б. Прионные болезни человека и животных. // Вопросы вирусологии. – 2004. - Т.49, № 5. - С.4-12

Шкундина И. С., Тер-Аванесян М. Д. Прионы. // Успехи биологической химии. – 2006. - Т. 46. - С. 3–42

Покровский В. И., Киселев О. И., Черкасский Б. Л. / Прионы и прионные болезни. М: Изд-во РАМН, 2004, 384 с.

27. Кристаллины хрусталика; общая характеристика белков, их взаимодействий и механизмов агрегации.

Муранов К.О., Дижевская А.К., Болдырев А.А., Карпова О.Е., Шеремет Н.Л., Полунин Г.С., Аветисов С.Э., Островский М.А. Поиск шаперон-подобных антикатарактальных препаратов-антиагрегантов кристаллинов хрусталика глаза. Сообщение первое. Шаперон-подобное действие дипептида N-ацетилкарнозина: исследование in vitro на модели УФ-индуцированной агрегации α-L-кристаллина // Вестник офтальмологии. – 2008. - Т.124, №2. - С.3-6

Аветисов С.Э., Полунин Г.С., Шеремет Н.Л., Макаров И.А. и др. Поиск шапероподобных антикатарактальных препаратов-антиагрегантов кристаллинов хрусталика глаза. Сообщение четвёртое. Изучение воздействия смеси ди- и тетрапептидов на «пролонгированной» модели ультрафиолет-индуцированной катаракты у крыс. // Вестник офтальмологии. – 2008. - Т.124, №2. - С.12-16

Кривандин А., Муранов К.О., Яковлев Ф.Ю., Полянский Н.Б. и др. Исследование повреждающего действия УФ света на структуру альфа-кристаллина хрусталика глаза быка. // Биохимия. - 2009.- Т. 74, № 6.- С.779-791.

Дижевская А.К., Болдырев А.А., Полянский Н.Б., Муранов К.О., Островский М.А. Молекулярный механизм действия гистидин-содержащих дипептидов на агрегацию βL-кристаллина. // Молекулярная медицина. - 2010.- № 1.- С.33-37.

Кривандин А.В., Муругова Т.Н., Куклин А.И., Муранов К.О. и др. Исследование структуры альфа-кристаллина методом малоуглового рассеяния нейтронов с вариацией контраста. // Биофизика. - 2010.- Т. 75, № 11.- С.1499-1507.

Муранов К.О., Дижевская А.К., Полянский Н.Б., Додонова С.В., Островский М.А. Короткоцепочечные пептиды как перспективный класс антикатарактальных препаратов шаперон-подобного действия: молекулярный механизм торможения агрегации кристаллинов хрусталика пантетином. // Известия академии наук. Серия химическая. -2010.- № 1.- С.221-227.

Муранов К.О., Полянский Н.Б., Курова В.С., Рябоконь А.М. и др. Сравнительное исследование старения, ультрафиолетового и радиационного облучения на возникновение и развитие катаракты. // Радиационная биология и радиоэкология. - 2010.- Том 50, № 3.- С.276-285.

28. Механизм и кинетика агрегации денатурированного белка.

Курганов Б.И.Оценка активности молекулярных шаперонов в тест-системах, основанных на подавлении агрегации белков. // Успехи биологической химии. – 2002. - Т.42. - С. 89 – 138.

Курганов Б.И. Кинетика агрегации белков. Количественная оценка шаперонной активности в тестах, основанных на подавлении агрегации белков. // Биохимия. – 2002. - Т. 67, № 4. - С. 492-507.

Курганов Б.И., Рафикова Э.Р., Добров Е.Н. Кинетика тепловой агрегации белка оболочки вируса табачной мозаики. // Биохимия. - 2002. - Т. 67, № 5. - С. 629-638.

Кремнева Е.В., Николаева О.П., Гусев Н.Б., Левицкий Д.И. Влияние тропонина на тепловую денатурацию связанного в актином тропомиозина” (обзор). // Биохимия. – 2003. - Т. 68, № 7. - С. 976-984.

Маркосян К.А., Курганов Б.И. Фолдинг, неправильный фолдинг и агрегация белков. Образование телец включения и агресом (обзор) // Биохимия. – 2004. - Т. 69, № 9. - С. 1196-1212.

Маркосян К.А., Замятнин А.А., Курганов Б.И. Антибактериальные богатые пролином природные олигопептиды и их белки-мишени (обзор)// Биохимия. – 2004. - Т. 69, № 9. - С. 1332-1344.

29. Понятие о молекулярном краудинге, его биохимические эффекты.

Чеботарева Н.А., Курганов Б.И., Ливанова Н.Б. Биохимические эффекты молекулярного краудинга (обзор) // Биохимия. – 2004. - Т. 69, № 11. - С. 1522-1536.

30. Дефенсины человека: особенности строения, механизм антимикробного действия.

Кокряков В.Н. Биология антибиотиков животного происхождения. Изд-во «Наука», СПб, 1999. - 162 с.

Кокряков В.Н. Очерки о врожденном иммунитете. - СПб.: Изд-во «Наука», 2005.- 150 с.

31. Эволюция белков на примере цинк-зависимых металлопротеиназ.

Балабан Н.П., Рудакова Н.Л., Шарипова М.Р. Структурно-функциональные особенности и свойства метцинкинов. // Биохимия. - 2012, № 2. – С. 149-159.

32. Гаптоглобин и гемопексин – сравнительная характеристика двух белков плазмы крови человека.

Дати Ф., Метцман Э. Белки. Лабораторные тесты и клиническое применение. Пер с нем. - М.:Изд-во «Лабора». 2007. - 550 с.

⇐ Предыдущая 1 2 345 Следующая ⇒