Темы рефератов.

Темы рефератов.

1. Оксидоредуктазы и их коферменты. Роль витаминов в образовании коферментов оксидоредуктаз.

http://www.piboc.dvo.ru/structure/ext_labs/met/classification.php

Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия, пер. с нем., М. Мир, 2000. 469 с, ил. (стр.108-109)

http://biokhimija.ru

Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с.

Ашмарин И.П. Алкогольдегидрогеназа млекопитающих – объект молекулярной медицины // Успехи биологической химии. – 2003. - Т.43. - С.3-18 (полнотекстовая версия в интернете –

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/43/ashmarin.pdf )

2. Использование ферментов для создания диагностических и аналитических инструментов (ELISA, иммобилизованные ферменты и т.п.)

Самуилов В.Д. Иммуноферментный анализ// Соросовский образовательный журнал, Биология, 1999,

http://www.pereplet.ru/obrazovanie/stsoros/896.html

Шеховцова Т.Н Ферменты: их использование в химическом анализе// Соросовский образовательный журнал, Химия, 2000

3. Карбоангидраза. Строение, свойства, биологическая роль карбоангидразы в организмах растений и животных.

Куприянова Е.В., Пронина Н.А. Карбоангидраза – фермент, преобразивший биосферу// Физиология растений. - 2011. - Т. 58, № 2. - С. 163-176

Петрович Ю.А., Подорожная Р.П., Киченко С.М. Значение системы карбонат-бикарбонат-карбоангидраза для минерализованных тканей//Российский стоматологический журнал. - 2004. - № 2. - С. 38-41

4. Аспартильные протеиназы. Строение и механизм действия.

Журнал Биоорганическая химия. - 1999. - Т.25, №6. - С.366

Журнал Биоорганическая химия. - 1999. - Т.25, №6. - С.371

Журнал Биоорганическая химия. - 1999. - Т.25, №8. - С.532

5. Абзимы – антитела, обладающие ферментативной активностью.

Биохимия. – 2006. - Т.71, №11.- С.1488-1504*

Невинский Г.А. Особенности абзимов из крови и молока здоровых доноров и пациентов с аутоиммунными и вирусными заболеваниями // Биохимия.- 2009. - Т. 74, №9. - С. 1165-1183

Наградова Н.К.Каталитические антитела//Соросовский образовательный журнал Биология, 1996 – (http://www.pereplet.ru/obrazovanie/stsoros/146.html )

6. Использование ферментов для создания биосенсоров.

Варфоломеев С.Д. Биосенсоры // Соросовский образовательный журнал, Химия, 1997.

http://www.pereplet.ru/obrazovanie/stsoros/240.html

Дзядевич С.В. Кондуктометрические ферментные биосенсоры: теория, технология, применение.// Biopolymers and cell (предыдущие названия: Биополимеры и клетка, Біополімери і клітина). - 2005. - Т. 21. № 2, - С. 91-106.

Преснова Г.В., Рубцова М.Ю., Егоров А.М. Электрохимические биосенсоры на основе пероксидазы хрена// Российский химический журнал. - 2008. - Т. LII. № 2, - С. 60-65.

Карякин А.А. Биосенсоры и биомолекулярная электроника// Нано- и микросистемная техника. - 2001. - № 8. - С. 1.

Карякин А.А. Электрохимические биосенсоры для определения ключевых метаболитов крови // Клиническая лабораторная диагностика. - 2005. - № 10, - С. 5.

7. Каскадные ферментные системы.

Атауллаханов Ф.И. Каскады ферментативных реакций и их роль в биологии // Соросовский образовательный журнал, Биология, 2000

http://www.pereplet.ru/nauka/Soros/pdf/0007_002.pdf

Бутылин А.А., Пантелеев М.А., Атауллаханов Ф.И. Пространственная динамика свертывания крови // Журнал Российского химического общества им. Д.И.Менделеева. – 2007. - Т. 51, №1. - С.45-50.

http://www.chem.msu.su/rus/jvho/2007-1/45.pdf

8. Алкогольдегидрогеназа – «первый» фермент из класса оксидоредуктаз (КФ 1.1.1.1). Механизм действия и роль в метаболизме различных организмов.

Зимин Ю.В., Уланова А.А., Соловьева А.Г. Алкогольдегидрогеназа. Молекулярная и надмолекулярная регуляция// Фундаментальные исследования. - 2012. - № 3. - С. 527-530.

Уланова А.А., Крылов В.Н., Зимин Ю.В. Кинетические свойства митохондриальной алкогольдегидрогеназы клеток печени при токсическом гепатите // Вестник Нижегородского университета им. Н.И. Лобачевского. - 2011. - № 2-2. - С. 222-224

Ашмарин И.П. Алкогольдегидрогеназа млекопитающих - объект молекулярной медицины//Успехи биологической химии. - 2003. -Т. 43. - С. 3-18.

9. Фосфатазы сыворотки крови. Способы определения активности и исследования изоферментов кислой и щелочной фосфатаз.

Любимова Н.В., Пашков М.В., Тюляндин С.А., Гольдберг В.Е., Кушлинский Н.Е. Тартратрезистентная кислая фосфатаза – биохимический критерий костного метастазирования // Сибирский онкологический журнал. - 2004. - № 4. - С. 22-25.

Пашинцева Л.П., Козырева Е.А., Хайленко В.А., Давыдов М.И., Комов Д.В. Плацентарная щелочная фосфатаза убольных с опухолевыми и неопухолевыми заболеваниями легких // Вестник РОНЦ им. Н. Н. Блохина РАМН.- 1991. - Т. 2, № 2. - С. 35-36.

Сухарев А.Е., Булах Н.А., Ахушкова Л.М. Плацентарная щелочная фосфатаза – маркер эмбриональных малигнизированных тканей // Успехи современного естествознания. - 2011. - № 4. - С. 41-46.

Сухарев А.Е., Булах Н.А., Ермолаева Т.Н., Николаев А.А. Щелочная фосфатаза в смешенной слюне при воспалительных заболеваниях брюшной полости и гестозах // Клиническая лабораторная диагностика. - 2011. - № 6. - С. 16-18.

Рунова Н.Б., Дурново Е.А., Казаков А.В. Критерии интенсивности процессов регенерации костной ткани челюстей при лечении воспалительно-деструктивных процессов // Стоматология. - 2010. - Т. 89, № 2. - С. 32-35.

Коханов А.В., Мусатов О.В., Мяснянкин А.А., Асфандияров Р.И., Ямпольская И.С.

Разработка тест-системы для количественного определения плацентарной щелочной фосфатазы //Астраханский медицинский журнал. - 2011. - Т. 6, № 3. - С. 229-230.

10. Изоферменты цитохрома P450. Биологические функции и способы дифференциального определения активности.

Кантемирова Б.И., Тимофеева Н.В., Григанов В.И., Шилова А.А. Изоферменты цитохрома Р450// Астраханский медицинский журнал. - 2011. - Т. 6, № 3. - С. 15-18.

(http://elibrary.ru/download/51655709.pdf)

Раменская Г.В., Савченко А.Ю., Бубольц А.А., Смирнов В.В. Выбор маркерного препарата для оценки активности изофермента CYP3А4 у людей. Клиническая лабораторная диагностика. - 2008. - № 9. - С. 50-56.

Апполонова С.А., Родченков Г.М., Бубольц А.А.Величина концентрации гидроксилированных метаболитов преднизолона как показатель активности изофермента ЗА4 цитохрома Р-450// Клиническая лабораторная диагностика. - 2008. - № 9. - С. 35-50.

Кукес В., Сычев Д., Раменская В., Савченко А., Семенов Н., Чилова Р., Родченков Г., Апполонова С., Бубольц А., Новиков А., Сивков А., Хаджиева Б. Оценка активности изофермента цитохрома Р450 3А4 (CYP3A4) как реальная возможность персонализации фармакотерапии // Врач. - 2008. - № 3. - С. 13-19.

Чаукина С.В. Особенности метаболизма лекарственных средств под действием изоферментов цитохрома Р-450// Фармация. - 2008. - № 3. - С. 47-48.

11. Структура и функции мембранных белков.

Гринштейн C.В., Кост О.А. Структурно–функциональные особенности мембранных белков// Успехи биологической химии. - 2001. -Т. 41. - С.77-104.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/41/grinshtein.pdf

Владимиров Ю.А. Биологические мембраны. Строение, свойства, функции.

http://foroff.phys.msu.ru/phys/med/cell/Cell_01bi.pdf

Артюхов В. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами. Изд-во Воронежского гос. ун-та, 2000.

Огурцов А.Н. Биологические мембраны: учебное пособие. Изд-во НТУ ХПИ, 2012. 368 с.

http://bib.convdocs.org/v758/?cc=1&view=pdf

12. Виды гемоглобинов.

Топунов А.Ф., Петрова Н.Э. Гемоглобины: эволюция, распространение и гетерогенность // Успехи биологической химии. - 2001. - Т. 41. - С.199-228.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/41/topunov.pdf

Космачевская О.Ф., Топунов А.Ф. Гемоглобины – разнообразие структур и функций (обзор)// Прикладная биохимия и микробиология. - 2009. - Т.45, №6. - С.627-653.

http://144.206.159.178/ft/7955/645939/12952222.pdf

Космачевская О.Ф., Топунов А.Ф. Гемоглобины – единство в многообразии// Химия и жизнь. - 2007. - №10. - С.28-33.

http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/3b64e0fd-0d39-7fba-c8e2-10261ac33f6d/28-33_10_2007.pdf

Кривенцев Ю.А., Бисалиева Р.А., Носков А.И. Гемоглобины человека. //Вестник Астраханского государственного технического университета. – 2007. - №6. - С.34-41.

http://elibrary.ru/download/86894357.pdf

13. Десатуразы жирных кислот.

Лось Д. А. Структура, регуляция экспрессии и функционирование десатураз жирных кислот// Успехи биологической химии. - 2001. -Т. 41, - С.163-198.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/41/los.pdf

Назаров П.Е., Мягкова Г.И., Гроза Н.В. Полиненасыщенные жирные кислоты как универсальные эндогенные биорегуляторы. //Вестник МИТХТ. - 2009. - Том.4, №5. - С. 3-19.

http://mitht.ru/files/Vestnik/2009_4_5/2009_4_5_3-19.pdf

14. Строение и функции митохондриального комплекса I.

Гривенникова В.Г., Виноградов А.Д. Митохондриальный комплекс I// Успехи биологической химии. - 2003. - Т. 43. - С.19-58.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/43/grivennikova.pdf

Виноградов А.Д. Преобразование энергии в митохондриях. // Соросовский образовательный журнал. – 1999. - Том 5, №9. - С.12-19.

http://www.pereplet.ru/nauka/Soros/pdf/9909_011.pdf

15. Шапероны и шаперонины - белки теплового шока.

Панасенко О.О., Ким М.В., Гусев Н.Б. Структура и свойства малых белков теплового шока// Успехи биологической химии. - 2003. - Т. 43. - С.59-98.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/43/panasenko.pdf

Марченков В.В., Марченко Н.Ю., Марченкова С.Ю., Семисотнов Г.В. Молекулярные шаперонины прокариотических и эукариотических клеток.// Успехи биологической химии. - 2006.-Т. 46. - С.279-302.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/46/marchenkov.pdf

16. Биокаталитическая деструкция фосфорорганических соединений.

Ефременко Е.Н., Варфоломеев С.Д. Ферменты деструкции фосфорорганических нейротоксинов// Успехи биологической химии. - 2004. -Т. 44. - С. 307-340.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/44/efremenko.pdf

Антохин А.М., Гайнуллина Э.Т., Таранченко В.Ф., Рыжиков С.Б., Яваева Д.К. Холинэстеразы: структура активного центра и механизм влияния блокаторов холинорецепторов на скорость взаимодействия с лигандами // Успехи химии. - 2010. - Том 79, № 8. - С.780-795. http://144.206.159.178/ft/7581/866964/15124326.pdf

Старостина В.К., Дёгтева С.А. Холинэстераза: методы анализа и диагностическое значение: информационно-методическое пособие // Новосибирск: «Вектор-Бест», 2008. 35 с.

http://asld.baikal.ru/asld/docs/Obzor/14/%20(1).pdf

17. Ca-АТФазы. Биологическая роль, строение и регуляция активности.

Рубцов А.М. Са-ATPаза саркоплазматического ретикулума: молекулярная организация, механизм функционирования и особенности регуляции активности// Успехи биологической химии. - 2005. - Т.45. - С.235-268.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/45/rubtsov.pdf

Владимиров Ю.А. Кальциевые насосы живой клетки.// Соросовский образовательный журнал. – 1998. - №3. - С.20-27.

http://www.pereplet.ru/nauka/Soros/pdf/9803_020.pdf

Информационный ресурс Преподаватель он-лайн (Юрий Андреевич Владимиров)

http://medbiophysics.professorjournal.ru/c/document_library/get_file?uuid=8003b257-5570-4f41-984f-6d06107fb6ce&groupId=456458

18. Строение и биологические функции белка p53.

Чумаков П.М. Белок р53 и его универсальные функции в многоклеточном организме//

Успехи биологической химии. - 2007. - Т.47. - С.3-52.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/47/Chumakov.pdf

Желтухин А.О., Чумаков П.М. Повседневные и индуцируемые функции гена р53// Успехи биологической химии. - 2010. - Т.50. - С.447-516.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/50/Zheltukhin.pdf

19. Протеасомы. Роль в катаболизме белковых молекул. Механизмы протеасомного протеолиза.

Сорокин А.В., Ким Е.Р., Овчинников Л.П. Протеасомная система деградации и процессинга белков// Успехи биологической химии. - 2009. -Т.49. - С. 3-76.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/49/Sorokin.pdf

Цимоха А.С. Протеасомы: участие в клеточных процессах.// Цитология. - 2010. – Т. 52, № 4. - С.277-300. http://www.tsitologiya.cytspb.rssi.ru/52_4/tsimokha.pdf

20. Молекулярный механизм мышечного сокращения. Структура и функции регуляторных и сократительных белков саркомера.

Кубасова Н.А., Цатурян А.К. Молекулярный механизм работы актин-миозинового мотора в мышце.// Успехи биологической химии. – 2011. - Т.51. - С.233-282.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/51/Koubassova.pdf

Невзоров И.А., Левицкий Д. И. Тропомиозин: двойная спираль из мира белков// Успехи биологической химии. - 2011. - Т.51. - С.283-334.

http://www.inbi.ras.ru/ubkh/51/Nevzorov.pdf

Наглядная биохимия. http://yanko.lib.ru/books/biolog/nagl_biochem

21. Мембранный фермент Na+/K+-АТФаза – строение, свойства и биологическая роль.

Болдырев А. А. Na/K-ATФаза - свойства и биологическая роль //Соросовский образовательный журнал Биология. 1998

http://www.pereplet.ru/obrazovanie/stsoros/522.html

22. Протеинкиназы и их роль в регуляции физиологических эффектов в клетках. Гусев Н.Б. Протеинкиназы: строение, классификация, свойства и биологическая роль // Соросовский образовательный журнал Биология, 2000 http://www.pereplet.ru/obrazovanie/stsoros/1125.html

23. Молекулярные механизмы функционирования актомиозиновых систем.

Левицкий Д.И. Применение метода дифференциальной сканирующей калориметрии для структурно-функциональных исследований мышечных белков (обзор). // Успехи биологической химии. – 2004. - Т. 44. - С. 133-170.

Левицкий Д.И. Актомиозиновые системы биологической подвижности (обзор). // Биохимия. – 2004. - Т. 69, № 11. - С. 1447-1462.

24. Матриксные протеиназы соединительной ткани человека; их классификация, субстратная специфичность и физиологические функции.

Соловьева. Н.И. Матриксные металлопротеиназы и их биологические функции. // Ж. Биоорганической химии - 1998. - Т. 24. - С. 217-226.

Березов Т.Т., Назаренко А.Ю., Крюк Ю.В., Терешкина И.В. Матриксные металлопротеиназы и их ингибиторы при раке молочной железы. // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. - 2011. - №12. - С. 37-46.

25. Изоферменты супероксиддисмутазы человека.

Дубинина Е. Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток (жизнь и смерть, созидание и разрушение). – 2006. – СПб: Изд-во «Медицинская пресса». 2006, 397 с.

26. Аминоацилтрансферазы; строение, механизм каталитической и неканонических функций.

Смирнова В.Е., Лакунина В.А., Тарасов И.А., Крашенинников И.А., Каменский П.А. Неканонические функции аминоацил-т-РНК-синтетаз. // Биохимия. - 2012, № 1. - С. 15-21

27. Мембранные протеиназы кишечника человека: особенности строения и роль.

Замолодчикова Т.С. Сериновые протеиназы слизистой тонкого кишечника – локализация, функциональные свойства, физиологическая роль. Обзор. // Биохимия. - 2012. - Т. 77, №8. - С. 989-1001.

28. Система теломераза – теломеразная РНК: строение и биологическая функция.

Смекалова Е.М., Зверева М.Э., Громенко Е.В.,ШубернецкаяО.С., Рубцова М.П.,Донцова О.А. Биосинтез и созревание теломеразной РНК // Биохимия. - 2012. – 77, №10. – С. 1337-1349.

29. Особенности метаболизма Helicobacter Pilori. Молекулярные механизмы иррадикации возбудителя.

Кудрявцева Л.В., Щербаков П.Л., Иваников И.О., Говорун В.Н.

HELICOBACTER PYLORY- инфекция: современные аспекты диагностики и терапии (пособие для врачей). – 2004. - М.: Пособие для врачей. - 41 с.

⇐ Предыдущая 123 4 5 Следующая ⇒