1.3. Химические свойства

Слайд 1:

Введение

В живых организмах обнаруживается свыше 60 химических элементов. Среди этих элементов выделяют несколько важных, которые встречаются наиболее часто, чем другие. К ним относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Ca, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из этих элементов построены важнейшие соединения, которые составляют основу живого организма – белки, нуклеоиновые кислоты, углеводы, липиды и др.

Примерно 75% организма составляет вода. Вторым по количественному содержанию и первым по значению классом соединений идут белки. Белки состоят из мономерныхединий, т. е. белков.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Цель работы: подробное рассмотрение аминокислот и белков.

Задачи:

1. Провести изучение литературы

2. Рассмотреть основные понятия

3. Рассмотреть строение, способы получения и химические свойства аминокислот и белков

Слайд 2:

АМИНОКИСЛОТЫ - Органические соединения, содержащие в молекуле карбоксильную и аминогруппы, называются аминокислотами. Из остатков аминокислот построены белки – основной материал, из которого состоят объекты живой природы. Поэтому аминокислоты имеют огромное значение.

Слайд 3:

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе в углеродной цепи различают α, β, γ аминокислоты.

Аминокислоты могут содержать в молекуле не только обычную углеродную цепь, но и циклы.

Аминокислоты делят на природные (содержатся в растительных и животных организмах) и синтетические (не встречаются в природе).

В настоящее время известно свыше 150 аминокислот, но только 26 из них входят в состав белков. Некоторые из этих аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан) являются незаменимыми. Они не вырабатываются в живом организме, а поступают в него с пищей.

Слайд 4:

Получение α -аминокислот:

Действием аммиака на α -галоидкарбоновые кислоты:

Получение по методу Штреккера-Зелинского:

По этому методу альдегид обрабатывают водным раствором смеси цианистого калия и хлорида аммония:

слайд 5:

Получение β -аминокислот:

Присоединение аммиака к α, β -ненасыщенным кислотам:

Получение по методу Родионова:

Слайд 6:

Получение γ -аминокислоты из левулиновой кислоты:

Ароматические аминокислоты

пара- и мета-Аминобейзойные кислоты получают восстановлением соответствующих нитробензойных кислот:

орто-Изомер., так называемую антраниловую кислоту получают из фталевого ангидрида, через фталимид действием гипобромита:

Слайд 7:

1. 3. Химические свойства

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, которые мало отличаются для разных аминокислот и поэтому не характерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Плавление с разложением характерно для солей. Будучи солями аминокислоты хорошо растворимы в воде. Водный раствор аминокислот имеет нейтральную реакцию, что также характерно для солей. Аминокислоты представляют собой так называемые внутренние соли (биполярные ионы):

Такой ион в кислой среде ведет себя как катион, так как подавляется диссоциация карбоксильной группы, а в щелочной среде аминокислота ведет себя как анион:

Значение рH при котором достигается максимальная концентрация биполярного иона – называется изоэлектрической точкой.

Слайд 8:

Подобно другим соединениям со смешанными функциями, аминокислоты проявляют свойства кислот и аминов.

Аминокислоты образуют соли с основаниями. Соли α -аминокислот с тяжелыми металлами могут иметь комплексный характер:

соль имеет интенсивно синее окрашивание.

Аминокислоты образуют соли с неорганическими кислотами:

Слайд 9:

Подобно другим кислотам, аминокислоты образуют сложные эфиры, хлорангидриды, амиды и т. д:

Слайд 10:

При действии азотистой кислоты аминокислоты образуют гидроксикислоты:

Аминогруппа в аминокислотах легко ацилируется при действии ангидридов и хлорангидридов кислот:

При алкилировании аминогруппы получаются вторичные и третичные аминокислоты. В избытке галоидного алкила образуются четырехзамещенные аммонийные основания. Внутренние соли таких оснований называются бетаинами:

Слайд 11:

Поведение α, β и γ -аминокислот при нагревании:

α -аминокислоты межмолекулярно образуют циклические амиды – дикетопиперазины:

β -аминокислоты при нагревании отщепляют молекулу аммиака с образованием α, β -ненасыщенных кислот (аммонийная соль ):

Слайд 12:

γ и δ -аминокислоты при нагревании отщепляют воду и образуют внутримолекулярные циклические амиды – лактамы:

Слайд 13:

Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями.

По составу белки делят на протеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды – сложные белковые образования, в состав которых кроме белковых веществ входят небелковые соединения (фосфорная кислота, улеводы, липиды и др. )

Слайд 14:

2. 2. Получение

Растения синтезируют белки из оксида углерода и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу и др. ) из растворимых солей, содержащихся в почве. Человек и животные получают готовые аминокислоты с пищей, из которых строят белки, свойственные только данному организму.

Слайд 15:

2. 3. Химические свойства

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерными свойствами. В щелочной среде они проявляют кислотные свойства, а в кислой – основные. Многие белки растворяются в воде, в кислотах и щелочах. Водные растворы белков представляют собой высокомолекулярные коллоиды. Если белки нагреть до 100℃ илиподействоватьнаихкислотами, щелочамиилирастворами некоторых солей, то в их молекулах происходят необратимые изменения, которые называют денатурацией. В денатурированном белке изменяются физические, химические и биологические свойства. Это связано с тем, что процесс денатурации приводит к разрушению водородных и некоторых ковалентных связей, создающих вторичную и третичную структуры. С процессом денатурации часто сталкиваются при горячем приготовлении пищи.

Существует ряд качественных цветных реакций на белки:

1. Ксантопротеиновая с азотной кислотой. Белки, обработанные азотной кислотой дают желтое окрашивание.

2. Биуретовая с солями меди в присутствии щелочи. Белки дают фиолетовую окраску за счет образования комплексной соли.

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание.

4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюмбита натрия выделяется черный осадок сульфида свинца.

Заключение

Аминокислоты – это «кирпичики», из которых построены молекулы важнейших биополимеров – белков. Многообразие функций, осуществляемых белками в живых организмах, определяется их химической структурой и физико-химическими свойствами.

Для понимания строения и свойств аминокислот, которые являются соединениями со смешанными функциями и проявляют как свойства карбоновых кислот, так и свойства аминов, необходимо изучение и азотсодержащих органических соединений, и карбоновых кислот.