Нейропептиды. Структура. Синтез

Нейропептиды

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Нейропепти́ ды — пептиды (разновидность молекул белка), образующиеся в центральной или периферической нервной системе и регулирующие физиологические функции организма человека и животных.

Структура

Нейропептиды содержат от 2 до 50-60 аминокислотных остатков. Более крупные полипептиды со схожей функцией относят к регуляторным белкам. Большинство нейропептидов имеет линейную структуру, но встречаются среди них и кольцевые молекулы (например, соматостатин). Циклизация осуществляется путем образования дисульфидных связей между остаткамицистеина, находящихся на разных концах пептида.

Синтез

Вначале на рибосомах синтезируются более длинные полипептидные цепи — предшественники. Они обязательно начинаются с сигнальной последовательности, которая необходима для проникновения полипептида во внутреннее пространствоэндоплазматической сети. Далее белки-предшественники транспортируются в мембранных пузырьках к нервным окончаниям и расщепляются протеазами в определенных местах.

Нередко при этом высвобождается сразу несколько активных пептидов. В промежуточной доле гипофиза при расщеплении единого белка-предшественника проопиомеланокортина образуются, в зависимости от способа протеолиза,

§ типичные гормоны (МСГ, липотропин и АКТГ), которые являются также нейромодуляторами;

§ пептиды с исключительно нейромодуляторной функцией (эндорфины и близкий им мет-энкефалин).

Готовые нейромодуляторы выделяются в синаптическую щель или окружающее межклеточное пространство. В синаптической щели и в нервных окончаниях нейропептиды могут подвергаться дальнейшему протеолизу. Часто при этом образуются новые нейропетиды — с похожей или даже совсем иной активностью. Например, при протеолизе β -липотропина могут появляться МСГ, мет-энкефалин и разные эндорфины, а при протеолизе β -эндорфина α - и γ -эндорфины.

⇐ Предыдущая 1 234 5 6 7 8 9 Следующая ⇒