Строение .

БЕЛКИ Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения, образованные из остатков α -аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Состав белков. В состав белков входит углерод, водород, кислород и азот. Многие белки содержат серу, некоторые – фосфор железо, цинк, медь. Строение α -аминокислот, образующих белки можно выразить общей формулой:

В составе радикала могут быть различные функциональные группы, R –CH – COOH открытые цепи, циклы. Это могут быть функциональные группы: NH₂ -NH₂, - COOH, -SH, -OH, - C₆H₅ Например: NH₂ – CH₂ – COOH – глицин

NH₂ – CH – COOH – аланин CH₃

C₆H₅ – CH₂ – CH – COOH-фенилаланин NH₂

НS – CH₂ – CH – COOH – цистеин NH₂

HO – CH₂- CH - COOH– cерин NH₂ Молекулярные массы различных белков (полипептидов) составляют от 10 000 до нескольких миллионов. Макромолекулы белков имеют стереорегулярное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств. Несмотря на многочисленность белков, в их состав входят остатки лишь 22 a-аминокис лот. Формально образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации a-аминокислот:

Строение.

Можно выделить четыре уровня строения полипептидной цепи.

Первичная структура – строгая последовательность аминокислотных звеньев в полипептидной цепи.

Лиз │ глу │ ала │ ала │ гли │

Вторичная структура – закрученная в спираль полипептидная цепь. Такая

конфигурация удерживается

благодаря многочисленным водородным связям между

группами – С=О и –N-Н расположенными на соседних витках спирали.

Третичная структура – спираль закрученная в клубок. Держится за счет дисульфидных мостиков– S – S -, взаимодей-ствия групп-NH₂, -OH, - COOH, не участвующих в пептидной связи.

Третичная структура – высшая форма пространственной ориентации белков

. Однако некоторые белки (например, гемоглобин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. По хим. составу белки делятся на 2 группы: 1. Простые белки – протеины, образующие при гидролизе только α -аминокислоты. 2. Сложные белки – протеиды, образующие при гидролизе α - аминокислоты и небелковые вещества (углеводы, нуклеиновые кислоты) Физические свойства: весьма разнообразны и определяются их строением. Белки делят на 2 группы: глобулярные – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы. фибриллярные – нерастворимые. Химические свойства. 1. Подвергаются гидролизу в присутствии кислот и щелочей при нагревании. В природе – под действием ферментов.

О H

NH₂ – СН₂ – C – N – СН– COOH + H₂O NH₂ – СН₂ – CООН + NH₂ – СН – CООН СН₃ глицин СН₃ аланин 2. Денатурация – разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры. Необратимый процесс. Происходит под действием различных факторов: температуры, солей тяжелых металлов, яркого освещения, радиации, спирта и. т. д. 3. Качественные реакции на белки. а) при высокой температуре разлагаются с выделением летучих веществ с запахом жженых перьев. б) ксантопротеиновая реакция: белок + HNO₃(к) → желтое окрашивание Происходит нитрование бензольных колец в радикалах остатков аминокислот.

в) биуретовая реакция: NaOH+CuSO₄ + белок → красно-фиолетовое окрашивание. Cu(OH)₂ Происходит реакция на пептидные связи в молекулах белка. Биологические функции: Ø Строительная – белки строительный материал клеток, из них построены опорныемышечные и покровные ткани. Ø Энергетическая – некоторые белки распадаются до СО₂ и Н₂О с выделением энергии. Ø Транспортная – осуществляют перенос веществ в организме, например гемоглобин. Ø Двигательная – сокращения мышц выполняют сократительные белки. Ø Сигнальная – прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку осуществляется белками, находящимися в поверхностной мембране клетки и способными изменять третичную структуру. Ø Защитная – образование антител, при попадании чужеродных белков или клеток в организм. Ø Ферментативная – белки ускоряют реакции в клетке в десятки, сотни миллионов раз.