Биологические полимеры – белки, их строение и значение.

Биологические полимеры – белки, их строение и значение.

Урок проводится в формате видеоконференции

Идентификатор конференции72252584304

код доступа 8N17qk

время проведения 8.45

1. Особенности строения аминокислот.

Белки – природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Эти 20 аминокислот называются незаменимыми, которые должны обязательно поступать в организм человека. Всего насчитывается более 100 аминокислот. Название «белки» впервые было дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу.

Мономеры - аминокислоты

Общая формула

R R - радикал

NH2 - аминогруппа

H₂N - СН - СООН СООН – карбоксильная группа

В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки. Особая группа – сложные белки, в состав которых входят еще углеводы (гликопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в компактную структуру сферической формы, или глобулу. Обычно эти белки хорошо растворимы в воде. Например, почти все ферменты, транспортные белки крови и запасные белки. Фибриллярные белки представляют собой нитевидные молекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинные волокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции. Например, кератин волос и ногтей, фиброин шелка, коллаген сухожилий.

Первичная структура каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет в себе информацию, необходимую для формирования структур более высокого уровня. Число белков, которые могут образоваться из 20 аминокислот не ограничено.

Вторичная структура более стабильная.

Третичной структурой называют пространственное строение глобулярных белков. Третичная структура подвижна, отдельные участки ее могут смещаться, что приводит к конформационным переходам, которые играют значительную роль во взаимодействии белка с другими молекулами. Третичная структура является основой функциональных свойств белка.

Четвертичная структура представляет собой укладку субъединиц (глобул) в функционально активном белковом комплексе. Это позволяет одной молекуле выполнять несколько различных функций.

Немного истории.

Первым белком, для которого была установлена аминокислотная последовательность, был гормон поджелудочной железы – инсулин. 11 лет длилась работа анг. биохимиком Ф. Сенгером (1954 го). В результате было установлено, что он состоит из 51 аминокислоты и двух цепей, соединенных дисульфидными связями. Третичную структуру впервые установил Дж. К. Кюндрю (1957) для белка мышц – миоглобина.

Таблица 28

Структуры белка

Структура	Её признаки	За счёт чего образуется
Первичная	Последовательность аминокислотных остатков	Ковалентные пептидные связи
Вторичная	А) Спираль – α -структура Б) Складчатый слой- β-структура	А) Водородные связи между остатком аминогруппы и карбоксильной группы двух пептидных связей внутри одной полипептидной цепи Б) между двумя полипептидными цепями
Третичная	Глобула или другая пространственная структура	Взаимодействия между радикалами нековалентными связями: водородными, ионными, межмолекулярным взаимодействием, гидрофобными контактами между боковыми цепями неполярных аминокислотных остатков, дисульфидными связями
Четвертичная	Объединение нескольких отдельных полипептидных цепей, обладающих третичной структурой	Силы межмолекулярного притяжения

4. Функции белков.

Таблица 29 Функции белков

Функция	Сущность	Примерыбелков
Структурная	Входят в состав мембран; сухожилия, волосы, ногти состоят в основном из белков.	Кератин
Каталитическая	Ускоряют химические реакции, протекающие в клетке.	Каталаза
Транспортная	Переносят вещества к различным тканям и органам.	Гемоглобин
Защитная	Связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества.	Иммуноглобулины
Сократительная	Участвуют во всех видах движения, осуществляемого клетками и организмами.	Актин, миозин
Регуляторная	Регулируют деятельность организма.	Гормоны: инсулин, глюкагон
Рецепторная	Встроенные в клеточную мембрану изменяют свою структуру на действие внешней среды и, таким образом, передают информацию в клетку.	Фитохром, опсин
Энергетическая	Служат источником энергии, при расщеплении выделяется 17,6 кДж энергии.	Разные, но используются редко
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою первичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача комнды в клетку.

Под влиянием внешних факторов (изменения температуры, соленого состава среды и др.) слабые связи рвутся, и структура белка, а следовательно и его свойства изменяются. Этот процесс называется денатурация. Если денатурация затронула только четвертичную - вторичную структуру, то она обратима, и может снова свернуться в спираль – это явление ренатурации.При этом восстанавливаются функции данного белка

Если разрушается первичная структура, то белок больше не восстанавливается.

Классификация белков.

Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца XIX века.

Исходя из химического состава белки делят на простые и сложные (иногда их называют протеидами). Молекулы первых состоят только из аминокислот. В составе же сложных белков помимо собственно полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), ионами металла (ме-таллопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.

В зависимости от выполняемых функций различают несколько классов белков.

Самый многообразный и наиболее специализированный класс составляют белки с каталитической функцией - ферменты, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах. В этом качестве белки участвуют во всех процессах синтеза и распада, образуя различные соединения в ходе обмена веществ, в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот, регуляции развития и дифференцировки клеток. Название ферментов имеет окончание – аза.
Транспортные белки обладают способностью избирательно связывать жирные кислоты, гормоны и другие органические и неорганические соединения и ионы, а затем переносить их с током крови и лимфы в нужное место (например, гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких ко всем клеткам организма). Транспортные белки осуществляют также активный транспорт через биологические мембраны ионов, липидов, сахаров и аминокислот.
Структурные белки выполняют опорную или защитную функцию; они участвуют в формировании клеточного скелета. Наиболее распространены среди них коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и перьев, эластин клеток сосудов и многие другие. В комплексе с липидами они являются структурной основой клеточных и внутриклеточных мембран.
Ряд белков выполняет защитную функцию. Например, иммуноглобулины (антитела) позвоночных, обладая способностью связывать чужеродные патогенные микроорганизмы и вещества, нейтрализуют их болезнетворное воздействие на организм, препятствуют размножению раковых клеток. Фибриноген и тромбин участвуют в процессе свертывания крови. Многие вещества белковой природы, выделяемые бактериями, а также компоненты ядов змей и некоторых беспозвоночных относятся к числу токсинов.
Некоторые белки (регуляторные) участвуют в регуляции физиологической активности организма в целом, отдельных органов, клеток или процессов. Они контролируют транскрипцию генов и синтез белка; к их числу относятся пептидно-белковые гормоны, секретируемые эндокринными железами.
Запасные белки семян обеспечивают питательными веществами начальные этапы развития зародыша. К ним относят также казеин молока, альбумин яичного белка (овальбумин) и многие другие.
Благодаря белкам мышечные клетки приобретают способность сокращаться и в конечном итоге обеспечивают движение организма. Примером таких сократительных белков могут служить актин и миозин скелетных мышц, а также тубулин, являющийся компонентом ресничек и жгутиков одноклеточных организмов; они же обеспечивают расхождение хромосом при делении клеток.
Белки-рецепторы являются мишенью действия гормонов и других биологически активных соединений. С их помощью клеткой воспринимается информация о состоянии внешней среды. Они играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе).
Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения происходит при участии белков биоэнергетической системы (например, зрительного пигмента родопсина, цитохромов дыхательной цепи).
Существует также множество белков с другими, порой довольно необычными функциями (например, в плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся белки, обладающие свойствами антифриза).

5. Использование человеком и др. живыми организмами естественных полимеров белковой природы. (Сообщение учащегося.)

Белки являются важнейшим компонентом пищи животных и человека. пищевая ценность определяется содержанием в них незаменимых аминокислот, которые в самом организме не образуются. В этом отношении растительные белки менее ценны, чем животные: они бедны лизином, метионином, триптофаном, труднее перевариваются в желудочно-кишечном тракте. Отсутствие незаменимых аминокислот приводит к нарушению азотистого обмена. В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных а/к, которые после всасывания в кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всем клеткам. Часть из них распадается до простых соединений с выделением энергии, а часть идет на синтез новых белков.

Домашнее задание §2.5 читать, пересказывать