Тема урока «Ферменты». Просматриваем видео урок.. У кого по ссылке не получается, можете обратиться ко мне в контакте, вышлю персонально.. Или можете в Ютубе задать эту тему и получите видео уроки.. Изучаем материал по предложенному тексту ниже. Выполняем

Тема урока «Ферменты»

1. Просматриваем видео урок.

videouroki.net›Конспекты›40-fermenty.html

У кого по ссылке не получается, можете обратиться ко мне в контакте, вышлю персонально.

Или можете в Ютубе задать эту тему и получите видео уроки.

2. Изучаем материал по предложенному тексту ниже

3. Выполняем задание – в конце .

Конспект урока "Ферменты"

Ферменты, или энзимы, − это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции и необходимы для функционирования живых организмов.

В настоящее время известно более 2 000 ферментов. Эти ферменты обладают специфическими свойствами, поэтому и отличаются от неорганических катализаторов.

Во-первых, ферменты имеют большие значения относительной молекулярной массы. Молекуллярная масса их может варьировать от 10⁵ до 10⁷.

Второй особенностью ферментов является их селективность, то есть каждый фермент ускоряет только определённую реакцию или группу однотипных реакций.

В каждой клетке есть целый набор ферментов, которые разлагают белки до аминокислот, жиры до глицерина и жирных кислот, углеводы до моносахаридов. А из этих аминокислот, глицерина и жирных кислот, моносахаридов заново строятся белки, жиры и углеводы, которые необходимы организму.

Ещё И. П. Павлов назвал ферменты «носителями жизни».

Иван Петрович Павлов–русский учёный, физиолог, создатель науки о высшей нервной деятельности. В 1904 году стал лауреатом Нобелевской премии в области медицины и физиологии «за работу по физиологии пищеварения».

Избирательность ферментов можно сравнить только с ключом, который подходит только к одному замку, поэтому ферменты действуют на однотипные реакции, а немногие из них – только на одну реакци.

Ещё одной особенностью ферментов является способность к оптической изомерии. Оптическая изомерия харктерная для тех молекул, у которых есть хиральный атом. Как нельзя одеть левую перчатку на правую руку, так и невозможно заставить работать ферменты, у которых конфигурация оптического изомера не соответствует конфигурации активного центра. Поэтому в природе хиральные соединения представлены одной формой.

Ещё Луи Пастер в 1860 году подчёркивал: «Ассиметрия молекулярного строения, может быть, образует единственную чёткую границу, разделяющую химию живой и неживой природы».

Ферменты обладают высокой эффективностью. Например, в присутствии ферментов скорость реакции может возрастать в миллионыраз, по сравнению с реакциями, которые идут без ферментов. Кроме того, высокой эффектовностью объясняется быстрое восстановление ферментов в процессе их «работы».

В сыроделии используют фермент реннин, который вызывает свёртывание белков молока в количествах, которые в миллионы раз превышают его собственную массу. Такой же фермент вырабатывается в желудке у жвачных животных.

Большинство ферментов обладают эффективностью при температуре человеческого тела. Если температура тела человека ниже 35 ⁰C или выше 42 ⁰C, то человек погибает не столько от болезни, сколько от того, что ферменты в его организме перестают действовать и прекращаются обменные процессы.

Ферменты наиболее эффективны в опредлённой среде раствора, то есть при определённых значениях рН. рН среды может варьировать от 1,0 до 14,0. Так, фермент пепсин наиболее активен при РН от 1,5 до 2,0, то есть в сильнокислой среде, каталаза крови наиболее активная при рН около 7,0, то есть в нейтральной среде.

Каждая физиологическая жидкость в организме имеет определённое значение рН и отклонение от этой нормы может привести к тяжёлым заболеваниям. Так, желудочный сок имеет рН 1,7, плазма крови – 7,4, моча – 5,8, слюна – 6,8, сок поджелудочной железы – 8,8, сок тонкого кишечника – 6,5.

Ферменты также отличаются от неорганических катализаторов. Например, скорость ферментативной реакции гораздо выше. Так, 1 мг железа в каталазе заменяет 10 тонн неорганического железа как катализатора.

Ферменты бананов позволяют им дозревать даже после того, как их сняли с дерева (после обработки их специальными веществами – этиленом, ацетиленом, пропиленом).

Ферменты бывают однокомпонентными– простыми (как пепсин, трипсин, лизоцим), и двухкомпонентными или сложными, которые имеют компонент небелковой природы (например, аминотрансферазы, пероксидазы). Белковая часть сложных ферментов называется апоферментом, небелковая – кофактором. Кофактор, легко диссоциирующий из комплекса, называют коферментом. Кофактор, прочно связанный с апоферментом, называют простетической группой.

Основными функциями кофакторов являются:

· участие в акте катализа;

· осуществление контакта между ферментом и субстратом;

· стабилизация апофермента, особенно в присутствии денатурирующих агентов.

В ферментах выделяют активный центр – это область фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата. В активном центре выделяют два участка: якорный(контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре, и каталитический, который отвечает за осуществление реакции.

Выделяют два механизма действия ферментов:

· по Фишеру: субстрат подходит к ферменту (т.е. активному центру), как ключ к замку;

· по Кошланду: субстрат изменяет конформацию активного центра фермента, делая её комплементарной (рука-перчатка).

Ингибитор – вещество, специфически уменьшающее скорость ферментативной реакции. Принцип действия многих лекарств основан на процессе ингибирования. Например, при заболеваниях поджелудочной железы используют лекарственные препараты, которые ингибируют трипсин, который высвобождается в окружающие ткани и органы.

Классы ферментов:

· оксидоредуктазы – ферменты, ускоряющие окислительно-восстановительные реакции;

· трансферазы – ферменты, ускоряющие реакции переноса функциональных групп;

· гидролазы – ферменты, ускоряющие реакции гидролитического распада;

· лиазы (синтазы) – ферменты, ускоряющие негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи или присоединение групп атомов по двойной связи;

· изомеразы – ферменты, ускоряющие пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы;

· лигазы (синтетазы) – ферменты, ускоряющие реакции синтеза, сопряженные с распадом макроэргов.

Ферменты используют в проведении многих технологических процессах. Ферменты используют в процессах приготовления пищи, в производстве вина, сыра, в фармацевтической промышленности, в производстве моющих средств, текстиля, кожи и бумаги. Например, фермент амилаза расщепляет крахмал, поэтому используется в пивоварении, фермент фицин используют как добавку к зубным пастам; фермент папаин используют в мясной промышленности для умягчения мяса; фермент пепсин используют в пищевой промышленности для получения каш готовых к употреблению; фермент трипсин используют для производства продуктов для детского питания; целлюлазы и пектиназы используют для осветления сока; каталаза используется для превращения латекса в губчатую резину; бактериальные протеазы используют для получения порошков с ферментными добавками, в кожевенной промышленности для отделения волос от шкуры и текстильной промышленности для извлечения шерсти из овечьих шкур.

Таким образом, ферменты – это природные биокатализаторы. Ферменты имеют большие значения относительных молекулярных масс. Ферменты обладают избирательностью и высокой эффективностью. Ферменты могут быть простыми и сложными. Ингибиры – это вещества, которые уменьшают скорость ферментативной реакции. Ферменты имеют большое значение в жизни человека, их используют во многих технологических процессах.

Задание– рассмотрите, как работают ферменты в процессе переваривания пищи – ротовая полость – желудок - тонкий кишечник – толстый кишечник

Указываете , какие ферменты работают на что действуют.